Филамин-С; Физиология и експериментална медицина на сърцето и мускулите - PHYMEDEXP

Въведение

Ако в литературата понякога откриваме съкращението ABP, то е свързано с много значения, което понякога означава, че тези протеини са способни да бъдат „свързващ протеин с андроген“, но също така в тази глава това означава „свързващ протеин с актин“. Изолирането и познаването на Actin постепенно ще го превърне в цел за проучвания на всички протеини, които имат афинитет към него, и изследвания върху гладката мускулатура, представена от пилешкия мехур, правим, че от 1975 г. ще открием нов протеин, филамин.

мускулите

Филаминът

Този протеин като цялото семейство на " Филамини »Представя разширена структура, наречена „Нишковидни“ оттук и името му и е свързано с актинови нишки, образуващи субмембранната мрежа. Следователно това е АБП или протеин, способен да свързва актина (Actin Binding Protein). Използваното съкращение е FLN. Ще изолираме различни изоформи, които ще бъдат идентифицирани като Filamine A, Filamine B и в мускула Filamine-2, известен също като Filamine-C или FLN-c, чиито данни за последователността са групирани в следващата таблица с връзката Swiss Prot за Повече подробности: Q 14 315.

Организацията на R структури е резултат от асоцииране на тройна спирала. Това са бета фишове, вече подробно описани в резюме от 2006 г. . По този начин тези последователности са организирани в няколко антипаралелни бета-листа, както е показано на диаграмата, като за пример е взета последователността R24. Всеки лист се поставя антипаралелно на следващия, за да образува компактна структура. През 2011 г. проучване на C-elegans даде по-точна представа за подреждането на определени повтарящи се зони, както и за N-терминалната зона, специализирана в разпознаването на актини. Диаграма показва тази информация и обобщава тези различни данни за общата архитектура на Filamine-C.

В допълнение, следване на стари работи като тези за възможна димеризация Филамини, през 2011 друга работа илюстрира в детайли как повтарящите се последователности изглеждат способни да образуват дълъг прът, който представя в частта Rod 2 по-малко праволинеен аспект от предишната зона Rod 1, и все още посочва факта, че гъвкавата зона H2 позволява повтарящата се последователност R24 да се извърши димерно образуване с друга подобна зона R24, както е показано на диаграмата отсреща. Илюстрация отчита основната последователност на зоната R24 и показва, че с участието на последователността H2 това ще помогне да се насърчи сглобяването на 2 последователности R24, за да се образува компактен димер за тази конкретна повтаряща се зона.

Така че, ако краищата на С-терминала R24 са способни да се свързват помежду си, това естествено води до свързване на 2 филамина между тях и нови данни допълват предишните проучвания. Следващата диаграма показва как те се обединяват, за да образуват димер, който след това може да се закрепи към мембраната. В скелетните мускули част от FLN-C е разположена в мембраната с субарколемално разпределение. Филамините се появяват като организатори архитектурното подреждане на цитоскелета на клетката. Диаграма взема тези данни и показва пространственото разположение на димера на филамините с определена организация на зоната Rod-2, което го прави част с вече добре установени повтарящи се междудоменни взаимодействия.

Собственост и партньор на FLN-C

От 1976г установено е, че филаминът е в състояние да свърже своя N-терминален край актинови нишки. По-нова работа и илюстрация посочете през 2011г че асоциацията включва вторичен контакт с вътрешните повтарящи се области на филаминовия прът. Илюстрация, показана отсреща, показва тези данни под формата на опростена диаграма. След това през 2013г, работата разкрива, че сайтовете приематубиквитин върху филамин тип 1, чийто непосредствен ефект би бил разграждането и загубата на филамин върху F-актиновата мрежа. (виж дидактическата диаграма на процеса на елиминиране на филамин).

Подробностите за зоната, предназначена за контакт с актин, са широко описани в проучване от 2011 г., което е разработено в C-elegans и което позволява да се получи по-точна представа за подреждането на така наречената ABD зона, включваща 2-те мотива CH (СН1 оцветен в синьо и СН2 оцветен в зелено). Ние идентифицираме частта от модела CH1, която е най-гъвкава (обозначена в червено), както и пространственото подреждане на всеки от тези модели CH, както и последователността, която служи като връзка между тези 2 модела (оцветени във фриз). Следващата диаграма обобщава N-терминалната първична последователност на Filamine6C, както и нейното пространствено разположение.

Както и N-терминалната зона, специализирана в разпознаването на актин. Диаграма показва тази информация и обобщава тези различни данни за общата архитектура на Filamine-C.

Преглед създадена през 2004г вече се позовава на повече от десет партньори, които правят асоциации с Filamins Илюстрация обобщава това изобилие от партньори и прави Filamins относително гъвкави протеини, които играят важна роля в сигнализирането и общата архитектура на клетките.

Впоследствие, хронологично ще открием и/или потвърдим за тип С Филамин, че този специфичен протеин на скелетната мускулатура също има повече от един партньор и в литературата намираме по-точна информация за него.

Партньорите на FLN-C бяха постепенно идентифицирани и можем да запазим от 2000-те следните протеини: Що се отнася до протеиновия комплекс около Dystrophin, е доказано, че FLN-c е по-специално протеин, който свързва актина от една страна и Делта а и гама саркогликани от друга страна. В допълнение, както е посочено в главата за Calpain-3, протеолитично разцепване от тази протеаза регулира асоциацията Филамин-С и саркогликани.

От 2003г Известно е, че участва в FLN-C регулиране на морфологията на клетките но и в миграция на прогениторни мускулни клетки . Силното натрупване на филамин-С води до неспецифична формация, съответстваща на на клъстерите казва: "Ядро" в мускулните влакна

През 2004г, съществува привилегирована връзка между Филамин-2 и Саркогликани, от една страна, но също така и комплекса Винкулин-талин-интегрин .