Enb $ oloqd edocsorrlru n ernlrnrls I se co1edgr sel u slrglcerec (d ad t) er iu Ip ep - PDF
6 xnsdev nss [3n 3H ns U SSOCn-] 0 '(tt aqcuoq4) eleqdsoqd 9 esocnle e1: errole8lqo le rmuruoc mojerrec un tuep? ewsrtoclel c et '(sepr1o91cnu sel le sepgdl' septcn18 'seurglord' sgurure seprcu suregec) senbnre8ro selncerrgloru epselos и p село село selncgloru epqluds и p selo ssol. senbrurrqc suo4cegj sesnejqruou ep eeprs el lse ['luel1uoc p.nb seurdzue6p sjeitirru xn ecgjqruou
8 (emefy serrerpgrruetu sluetuelg '(e8nor) sug sluerueluorcrru' (uen) sefqqorcrln '(q) ecuacserong q eldorsorjlru ua e8enbruur eldgrl rud aruop! ^ G ue esfu rbeluorcrfn (eennor) eur aruop! "luesgrdeg: IIJ aqruuld Eelnqqo. $ ur lej.rslp? erolur srufluqg suer sluemlgojrrur e4upwf u
9 ЦИТОСКЕЛЕТОН Плоча IV: Микрофотографии на микротубули Наблюдавани под флуоресцентен микроскоп след маркиране на тубулините (а), след тънки срезове (б) и след отрицателно оцветяване (в). Пръстени на тубулинези (rurc) Фигура 2: Схематично представяне на организацията на центрозомата
13 органели за транспортиране на крайни (+) места за свързване към органели за транспортиране на cn-- домейни на 2 АТФазни глави Динактинов край (-) към плазмената мембрана до ядрената област Фигура 5: Взаимодействия на моторни MAP с микротубулата на Кинезин на (+ ) end и Dyninine (-) Тези протеини осигуряват ориентиран транспорт: Kin, lesins транспорт до (+) края и Dyneins до C) края. Молекулярният механизъм на тази биомоторичност е илюстриран на диаграма 6. Хидролизна ротация на Р Диаграма 6: Представяне на механизма на изместване на главата на кинезин върху протофиламент на микротубула
15 Б. ФИНИТЕ МИКРОФИЛАМЕНТИ НА АКТИНА 1. УЛТРАСТРУКТУРА И МОЛЕКУЛАРНА АРХИТЕКТУРА На тънки участъци след положително оцветяване фините микрофиламенти се появяват като праволинейни нишки с диаметър между 6 и 8 nm. Отрицателното оцветяване показва, че те се образуват от подреждането на актин G в едноверижна спирала (плоча W). G-актинът е най-разпространеният клетъчен протеин, той е двучерупчест мономер, ограничаващ цепнатина, в центъра на която се свързва ATP или adp. l Плоча vr: Микрография на фини актинови микрофиламенти При флуоресцентна микроскопия (a), върху огледални секции (b) r: и след отрицателно оцветяване (c). 2. СОРТОВЕ И РАЗПРЕДЕЛЕНИЕ Известни са три разновидности на G актин: - α-актин, характерен за микрофиламентите, които изграждат прозрачните дискове на миофибрилите в набраздените мускулни клетки и тези на гладкомускулните клетки.
20 EZ eu4ce6l P uo4exu ep elrs: z tcv/dlvmod uo4 "xg ep elrs: I '(q) ff te (e) 1 saugsolur sep uopuapcu6p atusluujgru lo orlulnrglour uopusluuerg: IIIA eqcuuld (au
22 '(q) ecuecsejongouruuur sprde euojneu un suep slueruelgomeu 1e (u) securur sednoc sprdu elerlgqlld? elnlec ep uoruod eun su q s] ueru lgouoj serl8lp? ulrelq sluaru8lu sat: xi eqjubid
25 LE o 0 усещане за извънклетъчно движение на мохче Фигура 9: Амебоидно движение на фибробласт в културата Задна ендоцитоза (а), свиване на стресовите влакна, свързани с фокусни контакти (В), предна екзоцитоза (С). 28
26 6Z (q) umrcle3 np leje 1e (e) lernpruts r1ln lcedsy selllrquo1 (ru se1: x eqjusld a uocjes np lueuress! Elnocipj a aa < oa 7 airujslosjps esnerueu uosleulurel eupuor.lcol!ru Iselnqnlz zeuls selluquo^ru euuelocjes
28 Ig ejlbubjqrrauopue eruqlsfs NP seibjnljnjlssjlin selubsodruoj залъка anbpburgqjs UOP "luosejdau: 0I BrugrIJS erlefl3nu uolllsue4) salnj ите На 13х о SRC alnburl набор usrc alnccodes sujneurs sujneurs н RUC alnccods sujneurs?
30 'sewprsoc, (1e xne ecere (sesocny8 le esouu ru 1) senbrprso snprsgr y ep e? E? Qp md enbrpueqcesoerlo erqre; l ep uorpcgrpou “(uor1e1. (Soc, uos loqcrtop e1 red srumoj j1 uor srumoj j1 uor srumoj j1 uor uuer1 sormoj j, uor sormoj j, uor sormoj j, sormoj j, sormoj j, sormoj j, sormoj j s1, sormo1 j1, s1, s1, s1, s1, s1, s1, който е вж. (soc. (13 -J el ep elqesuodser rssne lse gu eifioc ep yreredde (l su p uor1e1. (soc. (l8-o el np g nuvrycg) Ciru el suep eqcejje.s uor1e1., il o ^ p! uu? р uorlurn8guor ул ЕР uoplsfbcu 1а uollelfsocrtc GLL "seuuoredeqc DLG SEL rruelrelur 1ueure1e39 lleg secuenbes сек оп uoruesw.p etusruecgru EI" lgjje.p secuenbgs ЕР sjoljeuq sdlg sjop ruglus ЕР sjoljeuq село "eurovus xlocorded sjop U6" eurglus xloc4 ЕР sjljeuq sjop ruglus xlocpuq sjolgue (р secuenbgs септември eruecuoc Je seurue seprc? септември luetueujerlcue6l suep utol snld enlrs ES ес? rxnep El "(se1qn1os seutglord SEL мод eururoc) dlis" л червено nuuocer leu8rs eprlded RM LSE renuereu Г8 Seder eprlded RM LSE renuereu Г8 epdu epess, epdu. l 'eurglord ey ep sejr? uejquerusue4 seurop ep ejquou el lros enb 1en' iru np seuejqrueu sel sjea e8esserpe un rssn luessro * '":';" 1:; h: il ': h, h' . tffi ff i 1T "'" ilT: #:'; 'urngv erugru el red se? poc senbrluepr senbrp4ded, (1od seureqc smersnld ep espqlufs e1 sdurel erugru ue esrlegr Diru ai' EIU np er? rwnl el suep eurglord el gr? qll p yeuers ecuenbgs epedl eu epel eu eg eu ep eu eu eu eu eu eu eu eu eu eu eu eu eu eu eu eu eu eu eu eu eu eu eu eu eu eg или? ruou? qd el lse.c: EU np er? rtunl l suep enbrpqded,
31 - I I t-li SYS'I E & 'IFl EN <> G &'? tr,> lilri \ naf RE - Няколко механизма допринасят за придаването на окончателната конфигурация на синтезираните протеини n6o. - протеин-дисулфидни изомерази (PDI), разтворими ензими, катализират както разцепването на дисулфидни връзки, установени на случаен принцип, веднага щом неостетизираната част на протеина влезе в светлината на ER, така и образуването на окончателните дисулфидни връзки (Schdma 11). - BiPs участват в сгъването на N-гликозилирани протеини за придобиване на тяхната триизмерна конфигурация. Забележка: Преди техния износ се подлагат на неразтворимите или трансмембранни протеини. В действителност, лошо конфигуриран протеин се натрупва в ER и след това преминава обратно в хиалоплазмата чрез транслокона за разграждане от протдазомата. удължаване и неправилни мостове правилни мостове Фигура 11: Сгъване и установяване на дисулфидни връзки Residus cyst6ine (I, 2, 3)
33 4. ФУНКЦИИ НА АПАРАТА НА ГОЛДЖИ Протеините, синтезирани в ERG, преминават през различните голгийски сакули, за да претърпят пост-транслационни модификации. Всички тези модификации представляват процес на молекулярно сортиране, улесняващ тяхното адресиране към отделението за получател. Тези функции ще бъдат подхождани според техния напредък в торбичките. 4.1 Фосфорилиране. На нивото на Cis сакулите на Golgi, разтворимите гликозилирани протеини, предназначени за ендозомите или автофагичните вакуоли или фагозомите, трябва да претърпят фосфорилиране, което е от съществено значение за тяхното узряване в храносмилателните ензими, наречени киселинни хидролази. Това фосфорилиране се осъществява на 2 етапа: - N-ацетил-глюкозамин фосфо-трансфераза (GlcNac-P-трансфераза) прикачва N-ацетил-глюкозамин-фосфат (GlcNac-P) остатък към 6 въглерода от остатъците. маноза: сигнална последователност на фосфорилиране, - втори ензпе, N-ацетил-глюкозамин фосфо-глюкозидаза освобождава GlcNac (Schima 12. i SynthEse * 11-гликози '* на * Mdifrca боризация. 6 Лимиране на GlcNAc маноза-6-р GIcNAc '\,' -l \ e "fgbnac 1, e" d укозидаза "Sch6mal2: Процес на фосфорилиране на бъдещи киселинни хидролази 36 t