Deiodase News за структурата и механизма
Относно ускорителя на метаболизма: Изследователите са дешифрирали структурата и механизма на важен ензим, с който клетките на тялото контролират нивата на щитовидните си хормони.
Здравето и благосъстоянието са решаващо зависими от баланса на хормона на щитовидната жлеза. Изследователски групи в университетите в Байройт и Бон, в сътрудничество с Charité-Universitätsmedizin Berlin, сега са дешифрирали структурата и механизма на важен ензим, с който клетките на тялото контролират нивата на хормоните на щитовидната жлеза.
Резултатите бяха представени онлайн в научното списание „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America“ [виж бележката по-долу].
При слабо работеща щитовидна жлеза метаболизмът е по-бавен от нормалното и засегнатите се чувстват слаби. При децата това също може да доведе до интелектуални увреждания и забавяне на физическото развитие. Ако, от друга страна, се произвежда твърде много от хормона на щитовидната жлеза тироксин, се появява сърцебиене, повишено изпотяване, нервност и загуба на тегло. „При възрастни тиреоидният хормон е ускорител на метаболизма“, обяснява проф. Д-р. Улрих Швайцер от Института по биохимия и молекулярна биология към Университетската болница Бон.
Когато щитовидната жлеза произвежда хормона тироксин, тя се нуждае от йод. Тироксинът съдържа четири йодни атома и поради това се нарича още Т4. Това обаче не е действително активният хормон, а предшественик. „Клетките на тялото имат възможност сами да приспособят нивата на хормоните на щитовидната си жлеза“, обяснява проф. Швайцер. Използват се специални ензими - така наречените дейодази. Като премахват специфичен йоден атом от тироксин и по този начин превръщат Т4 в Т3, те активират хормона. Същите ензими имат и дезактивираща функция, като отнемат друг йоден атом от Т3 или Т4. По този начин дейодазите могат както да ускорят, така и да "забавят" целия метаболизъм.
Дешифриран за първи път: структура и механизъм на дейодазите
"Повече от 30 години биохимици и ендокринолози се опитват да разберат как точно действат дейодазите. Но само със структурните биологични анализи, които направихме тук в Байройт, беше постигнат новаторски пробив", съобщава проф. Д-р. Клеменс Стийгборн, който ръководи катедрата по биохимия в университета в Байройт. Тук може да се дешифрира структурата на Дейодаза3. Заедно с биохимици от Университетската болница в Бон и в сътрудничество с Университета по медицина на Харите в Берлин, механизмът на ензима беше изяснен на базата на структурната информация. Оказа се, че има прилики с функционирането на друго семейство ензими - а именно пероксиредоксините, които помагат за разграждането на вредните кислородни съединения и участват в защитата срещу оксидативен стрес.
Дейодазите превръщат напълно различни вещества, но структурно са подобни на пероксиредоксините и използват много подобен реакционен механизъм. Пероксиредоксините са широко разпространено и еволюционно старо семейство ензими, от които очевидно са се появили дейодазите. В съответствие с това изследователите от университетската болница в Бон са разгадали и друга загадка: Те показаха, че дейодазите се регенерират от малки окислително-възстановителни протеини като тиоредоксин и глутаредоксин.
Изходни точки за нови терапии
Констатациите от основните изследвания съдържат и отправни точки за нови терапии. „По-специално свръхактивната щитовидна жлеза е трудна за лечение, ако например антителата стимулират жлезата да отделя прекомерни хормони“, казва проф. Швайцер. Тук активиращите дейодази могат да се забавят с подходящи активни съставки. „Структурата и механизмът на дейодазите вече могат да се използват за разработване на по-специфично подходящи инхибитори за терапии“, добавя проф. Steegborn.
Още информация:
Улрих Швайцер, Кристин Шликър, Дорийн Браун, Йозеф Кьорле и Клеменс Стийгборн:
Кристалната структура на зависимата от селеноцистеин йонотиронин дейодиназа на бозайници предполага пероксиредоксин-подобен каталитичен механизъм.
В: Известия на Националната академия на науките; PNAS, публикувано онлайн на 07 юли 2014 г., DOI 10.1073/pnas.1323873111
Актуализирано на 09.09.2014г.
Постоянна връзка: https://www.internetchemie.info/news/2014/jul14/deiodase-struktur.php
Този сайт използва бисквитки. Използвайки този уебсайт, вие се съгласявате с настройването на бисквитки. Научете повече