Аминокиселини в помощниците за учене на речник по химия

Аминокиселините са органични съединения, които имат поне една амино група и поне една карбокси група в молекулата. Аминокиселините, които се срещат най-често в природата, са а-аминокиселините. 22 от тези съединения се наричат биогенни или протеиногенни аминокиселини, тъй като те са градивните елементи на протеините. Аминокиселините имат цвиттерионна структура и се държат като амфолити. Молекулите могат да съдържат други функционални групи, които определят свойствата на веществото.

Аминокиселини и протеини

# Полимери # аминокиселини # протеини # мастни киселини # пептид # полипептид # олигопептид # дипептид # изоелектрична точка # амино група # амин # амидо група # амид # амидна връзка # амиден мост

Аминокиселините са органични съединения, които имат поне една амино група и поне една карбокси група. В зависимост от положението на аминогрупата спрямо въглеродния атом на карбокси групата се прави разлика между а, β, γ и δ аминокиселини (фиг. 1). Много от естествените аминокиселини имат допълнителни функционални групи. Днес са известни около 500 естествени аминокиселини. А-аминокиселините, участващи в структурата на протеините, са особено важни; те са най-често срещани в природата. Като първите естествени аминокиселини, аспарагинът е открит и изолиран от VAUQUELIN и ROBIQUET през 1806 г. от сока от растения на аспержи (Asparargus).

В случай на аминокиселини, позицията на аминогрупата може да бъде различна. След това първо се разделят.

номенклатура

Естествените α-аминокиселини се наричат с общи имена. Името по същество се основава на оригиналния протеин, от който аминокиселината е изолирана за първи път, напр. Б. Аспарагин от сок от аспержи (лат. Asparagus = аспержи), серин от коприна (гръцки: seros = копринена буба), цистеин от камъни в пикочния мехур (гръцки: cystis = балон), тирозин от сирене (гръцки: tyros = сирене). Някои имена на аминокиселини се основават на структурно сходство на аминокиселината с други природни продукти, напр. Б. Треонин към монозахарид треоза, валин до изо-валерианова киселина (3-метилбутанова киселина).

А-аминокиселините се различават една от друга само по радикала R на а-въглеродния атом. Този остатък се нарича странична верига.

Реактивност на аминокиселините

Азотният атом на аминогрупата е основен център, тъй като има самотна двойка електрони. За разлика от тях, карбокси групата има киселинни свойства. В резултат на това в една молекула има две функционални групи, които имат противоположна реактивност.

Поради бифункционалния си характер аминокиселините са амфолити. Това означава, че те могат да реагират както като основа на BRÖNSTED (поемане на протон), така и като BRÖNSTED киселина (освобождаване на протон) (фиг. 2). За разлика от амфолитната вода, киселинният и основният център са разделени от въглеродни атоми.

Освен това аминокиселините могат да реагират както с нуклеофили, така и с електрофили. По този начин например няколко аминокиселини се комбинират, за да образуват пептиди: аминогрупата функционира като нуклеофилен център, карбокси групата като електрофилен център.

Аминогрупата е основна, карбокси групата е кисела. Аминокиселините са амфолити и реагират както с киселини, така и с основи. Бифункционалният характер е очевиден и при реакциите на заместване.

А-аминокиселините

- Биогенни аминокиселини
А-аминокиселините заемат специално място. Те често се наричат градивни елементи на живота. А-аминокиселините са градивните елементи на протеините и полипептидите. Във всички живи същества 22 от тези а-аминокиселини са кодирани в ДНК/РНК. С други думи, по-голямата част от нашата ДНК съдържа плана за първичната структура на полипептидите и протеините. Тези аминокиселини се наричат протеиногенен или биогенни аминокиселини (фиг. 3).

Тези 22 биогенни аминокиселини са градивните елементи на протеините.

Те се разделят на неутрални, киселинни и основни аминокиселини (фиг. 4). Киселинните аминокиселини имат втора карбокси група, основните аминокиселини имат поне един допълнителен азотен атом в допълнение към аминогрупата на а-въглеродния атом. С изключение на най-малката биогенна аминокиселина, глицин, всички α-аминокиселини имат α-въглероден атом Център на хиралност. Само L-α-аминокиселините са включени в естествените протеини.

В някои случаи в някои протеини се откриват и други аминокиселинни остатъци. Тези променени аминокиселинни остатъци произхождат от първоначално протеиногенни аминокиселини, които са били променени в страничната верига след включване в протеини (пост-транслационна модификация). Те имат важни функции в ензимите и хормоните.

Естествените аминокиселини се разделят според полярността на молекулите.

Три- и еднобуквени съкращения за аминокиселини

Има трибуквено съкращение за биогенните аминокиселини. Често се използват първите три букви от името, напр. Б. Алаnin = Ala, Cystein = Cys, Pheнилаланин = Phe. Правете изключения Катопаргин = Asn и Уравнениеутамин = Gln към тях от Aspарагична киселина = Asp и Gluтамова киселина = Glu за разграничаване. Също в Trустрtophan = Trp се отклонява от това правило, за да се избегне объркване с Tyrosin = tyr за избягване. Еднобуквено съкращение се използва по-рядко - особено от биохимиците (фиг. 5).

Изоелектрични точки, pKa стойности и кодиране на 22-те биогенни аминокиселини

Непротеиногенни аминокиселини

Непротеиногенните аминокиселини не са част от протеините, но въпреки това изпълняват важни функции в организма. В крайна сметка в организма досега са открити над 250 представители. Те включват Б. β-аланинът и γ-аминомаслената киселина. Β-аланинът е част от коензима А, γ-аминомаслената киселина (на английски: γ-амино-маслена киселина GABA) е важен невротрансмитер (фиг. 6). Необходимият за коензим А β-аланин се абсорбира от хората от комплекса витамин В.

Структурни формули на непротеиногенните аминокиселини бета-аланин и GABA, както и на коензим А, който съдържа бета-аланин, наред с други неща

Изоелектричната точка

Ако аминокиселините (например в разтвор или гел) се поставят в електрическо поле, частиците се движат - в зависимост от своя заряд - към анода или катода. Зарядът върху частиците се определя от амфотерния характер на молекулата и рН на разтвора. В силно киселинния диапазон на рН аминогрупата се протонира и аминокиселината присъства като амониев катион. В силно базисния диапазон на рН обаче карбоксилната група се депротонира, така че се образуват карбоксилатни аниони, които мигрират към анода (Фиг. 7).

В интервала на рН между тях аминокиселинните частици образуват така наречените цвиттериони, т.е. H. амино групата е заредена положително, а карбокси групата е отрицателно заредена. Като цяло двете зареждания се отменят взаимно, цвитерионът е електрически неутрален като цяло. Цвиттерионите са в равновесие с амониевите катиони и карбоксилатните аниони. Положението на равновесието зависи от стойността на рН на разтворите.

При определено рН делът на цвиттерионите в аминокиселината е максимален. Тъй като тези частици са неутрални като цяло, те не се движат нито в едната, нито в другата посока в електрическото поле. Съответната стойност на pH се нарича изоелектрична точка на аминокиселината p H iso (фиг. 7). Зависи от структурата на аминокиселините и има различни стойности на pH.

В изоелектричната точка не само проводимостта на разтвора е много ниска. Разтворимостта на аминокиселините също е минимална в изоелектричната точка, тъй като частиците като цяло са неутрални и следователно най-малко полярни.

Зарядът на аминокиселинните частици определя тяхната "посока на миграция" в електрическото поле. В изоелектричната точка цвитерионът е като цяло неутрален и следователно не мигрира.