Аминокиселини; Лизин DocMedicus Vital Substance Lexicon
Лизин (Lys) се присвоява на 21-те L-аминокиселини, които се включват редовно в протеините. Поради тази причина се нарича лизин протеиногенен и е от съществено значение за биосинтеза на протеини и поддържането на мускулите и съединителната тъкан. Дефицитът на лизин може да наруши биосинтезата на протеини (ново образуване на протеини) [1].
Според химическата си структура и състав лизинът е един от основни аминокиселини, на тях също Хистидин и Аргинин броене. Тъй като и трите аминокиселини се състоят от шест въглеродни атома и една основна група, те се наричат Хексонски бази определен.
В случай на лизин, свободната аминогрупа (NH2) в страничната верига реагира като основа, особено ако стойността на рН е твърде ниска или киселинна. Ако случаят е такъв, вземете го безплатна група NH2 на лизиновите протони (H +) от околната среда и ще до NH3 + . Чрез свързване на протони, лизинът повишава стойността на pH на околната среда и в същото време получава положителен заряд.
По този начин основните аминокиселини поддържат стойността на pH в извънклетъчното и вътреклетъчното пространство на организма [10].
Лизинът не се произвежда от самото човешко тяло и следователно от съществено значение (жизненоважно). В допълнение към лизина, осем други аминокиселини се считат за основни, като всички те трябва да се приемат с храна и не могат да бъдат заменени с други аминокиселини [10].
Докато седем от незаменимите аминокиселини в междинния метаболизъм могат да се образуват от съответните им алфа-кето киселини чрез реакция на трансаминиране, това е случаят с лизин и Треонин не случаят. Те са необратимо трансаминирани и следователно се наричат действителните незаменими аминокиселини [4].
Храносмилане и чревна абсорбция
Частичната хидролиза на хранителните протеини започва в стомаха. Важни вещества за храносмилането на протеини се секретират от различни клетки на стомашната лигавица. Основните клетки произвеждат пепсиноген, предшественик на протеиноразделящия ензим пепсин. Париеталните или париеталните клетки произвеждат стомашна киселина (HCl), която насърчава превръщането на пепсиногена в пепсин. В допълнение, HCl понижава стойността на рН в стомаха, което увеличава пепсиновата активност.
Пепсинът разгражда богатия на лизин протеин до нискомолекулни продукти на разграждане като поли- и олигопептиди. Добрите естествени източници на лизин включват суроватка, яйце, месо, соя, пшеничен зародиш, леща и амарант протеин и казеин. Освен това водата за готвене на картофите има високи нива на лизин, тъй като аминокиселината се отделя от картофения протеин под действието на топлина [1].
След това разтворимите поли- и олигопептиди достигат до тънките черва, мястото на основните Протеолиза (Разграждане на протеини). Бъдете в ацинарните клетки на панкреаса (панкреаса) Протеази (ензими, разделящи протеини). Протеазите първо се синтезират и секретират като зимогени - неактивни предшественици. Зимогените се активират само в тънките черва Ентеропептидази, Калций и храносмилателния ензим Трипсин.
Ентеропептидазите са ензими, които се образуват от ентероцитите (клетки на чревната лигавица) и се освобождават при пристигането на хранителен протеин.
Заедно с калция, те водят до превръщането на трипсиногена в трипсин в чревния лумен, който от своя страна е отговорен за активирането на други зимогени, получени от панкреатичната секреция [3, 5, 8, 10, 23, 24].
Най-важните протеази са ендо- и екзопептидазите. Ендопептидази, като трипсин, химотрипсин, еластаза, колагеназа и ентеропептидаза, разделени протеини и полипептиди вътре в молекулите, увеличавайки крайната уязвимост на протеините. Екзопептидази, като карбоксипептидаза А и В, както и амино и дипептидази атакуват пептидните връзки на края на веригата и могат специфично да отделят някои аминокиселини от карбокси или амино края на протеиновите молекули. Те съответно се наричат карбокси или аминопептидази. Ендо- и екзопептидазите се допълват взаимно поради различната си субстратна специфичност при разцепването на протеини и полипептиди.
През Ендопептидаза трипсин основните аминокиселини лизин, аргинин, хистидин, орнитин и цистин се отделят специфично в С-крайния край на пептидната верига. След това лизинът се намира в края на протеина и следователно е достъпен за разцепване Карбоксипептидаза В. Тази екзопептидаза отделя само основни аминокиселини от олигопептиди [3, 5, 23].
В края на усвояването на протеини лизинът се предлага или като свободна аминокиселина, или се свързва с други аминокиселини под формата на ди- и трипептиди [10].
В своята свободна, несвързана форма, лизинът се абсорбира главно активно и електрогенно от натриевия котранспорт в ентероцитите (лигавичните клетки) на тънките черва. Движещата сила на този процес е насочен към клетъчно ниво натриев градиент, който се поддържа с помощта на натриева/калиева АТФаза.
Ако лизинът все още е част от ди- или трипептиди, те се транспортират в ентероцитите срещу градиент на концентрация в H + котранспорта. Вътреклетъчно пептидите се разграждат до свободни аминокиселини, включително лизин, от амино и дипептидази.
Лизинът напуска ентероцитите чрез различни транспортни системи по протежение на градиента на концентрация и се транспортира до черния дроб чрез порталната кръв.
Чревната абсорбция на лизин е почти пълна при почти 100%. Съществуват обаче разлики в скоростта на усвояване. Основни аминокиселини като лизин, изолевцин, валин, фенилаланин, триптофан и метионин се абсорбират много по-бързо от несъществени аминокиселини. В сравнение с неутралните аминокиселини, аминокиселините с основна странична група се поемат в ентероцитите със значително по-ниска скорост [3, 5, 8, 10, 23, 24].
Разделянето на хранителните протеини и ендогенните протеини на по-малки разпадни продукти е важно не само за усвояването на пептиди и аминокиселини в ентероцитите, но също така служи за разрешаване на извънземния характер на протеиновата молекула и изключване на имунологични реакции [10].