Аминокиселинен радикален характер - Наръчник на химика 21

Химия и химическа технология

По този начин както механизмът на каталитично действие, така и специфичността към субстрата на ензимите могат да се обяснят със сгъването на тяхната полипептидна верига и позицията на радикалите върху нея. Естеството на сгъване на протеиновата верига в трипсин е показано на фиг. 21-20. Този ензим е изграден от една непрекъсната полипептидна верига от 223 аминокиселини. (Номерирането на аминокиселините на фигурата е променено чрез пролуки и вмъквания, за да се приведе в съответствие с номерирането в химотрипсин и еластаза.) Молекулата на трипсин има приблизително сферична форма с диаметър 45 А и вдлъбнатина във формата на чаша от едната страна за активния сайт. На фиг. Атомите 21–20 на аспарагинова киселина, хистидин и серин в активното място са показани с черни кръгове. Протеиновата верига, която трябва да се разцепи, е представена от цветни кръгове с черни джанти, а стрелка показва позицията на връзката, която се разцепва. Удебелените пунктирани сини линии в двата края на основата показват, че веригата му е опъната до значителна дължина и в двете посоки. Джобът на специфичността за радикала R е изобразен с пунктирани сини линии в долния десен ъгъл на фигурата и тъй като илюстрираната молекула е трипсин, в джоба се вмъква странична верига от аргинин, привлечена от отрицателния заряд на аспарагинова киселина 189 в долната част на джоба. [c.323]

Аминокиселините, които изграждат протеините, се различават по естеството на страничната верига - К. В много аминокиселини страничната верига е неутрална, например в глицин HgHCH COOH (К съответства на водороден атом), в аланин H2MCH (СН3 ) COOH (R = CHd), но в три аминокиселини - аргинин, лизин и хистидин, страничният радикал е основен [c.99]

---