Конкурентно потискане - Метаболизъм - Онлайн курсове
Оптималното взаимодействие на ензима и субстрата позволява субстратът да се преобразува възможно най-бързо.
Ако е налична максималната концентрация на субстрата (обхват на насищане на кинетиката на Michaelis-Menten), може да се определи броят на оборотите. Числото на оборота описва броя на субстратните молекули, които се преобразуват за единица време.
Ензимът карбоанхидраза може да преобразува 600 000 субстрата в секунда, докато лизозимът може да преобразува само 30 субстратни молекули в минута. Стойностите за KM и vmax, както и броят на оборотите са специфични за ензим и субстрат.
Ако се наруши оптималното взаимодействие, се говори за ензимно инхибиране. Тук активността на ензима се влияе отрицателно от инхибитор (инхибитор). Инхибирането на ензимите може да бъде обратимо или необратимо. Процесът на това инхибиране може да бъде описан по следния начин:
- Молекулата на инхибитора е много подобна на структурата на ензимния субстрат (= субстратен аналог)
- Инхибиторът се свързва в активния център!
- Субстратният аналог (= инхибитор) не може да бъде преобразуван от ензима и по този начин инхибира действието на ензима
- Субстратът и инхибиторът не могат да се свържат едновременно с ензима, тъй като и двата заемат една и съща позиция в ензима (активен център). Настъпва конкуренция между действителния субстрат и инхибитора.
- Инхибиторът се измества чрез добавяне на големи количества субстрат!
пример
Алкохолната дехидрогеназа (ADH) разгражда етанола, произвеждайки пируват, който сега е напр. може да се използва за генериране на енергия. Алкохоли като Метанолът също се свързва с ADH. Метанолът се превръща във формалдехид, което води до отравяне в организма. Конкурентният инхибитор метанол се измества от приложението на етанол (действителният субстрат), който предотвратява отравяне.
Как графично изглежда конкурентното възпрепятстване?
Както е описано в Michaelis-Menten Kinetics, скоростта на ензима зависи от концентрацията на субстрата.
Колкото повече субстрат има, толкова по-бързо действа дадено количество ензим. Ензимната активност се увеличава до максимална скорост (vmax), специфична за всеки ензим и всеки субстрат. Постига се така нареченото насищане (графиката съответства на крива на насищане). Всички активни центрове са заети със субстрат. Едва след превръщането на този субстрат, следващата субстратна молекула може да бъде абсорбирана и преобразувана.
Как изглежда инхибирането на ензимите в графиката? На следващите фигури неинхибираната реакция винаги е показана в СИН, реакцията с инхибитор в ЧЕРВЕНА.
Инхибиторът е много подобен на структурата на субстрата. И двете - субстратът и инхибиторът - имат мястото на свързване в активния център. Съответно, и двата възможни партньора за свързване не могат да се свържат едновременно с ензима!
Има три възможни начина, по които ензимът може да присъства:
- като свободен ензим Е,
- като ензимно-субстратен комплекс ES или
- като ензимно-инхибиторния комплекс EI.
Първоначалното увеличение на инхибираната ензимна реакция е по-плоско, измерването отчита само преобразувания субстрат. Тъй като сега съществува конкуренция между ES и EI, но само ES води до измерим продукт, ензимната реакция става по-бавна. С увеличаването на концентрацията на субстрата субстратът постепенно измества инхибитора. Постигната е специфичната за ензима и субстрата максимална скорост!
Видео: конкурентно потискане
Видеото се зарежда .
Ако видеоклипът не се появи след кратко време: