Биополимери TSB Енциклопедия
Значението на думата "биополимери"
Биополимери, високомолекулни природни съединения, които са структурна основа на всички живи организми и играят решаваща роля в процесите на живот. Б. включват протеини, нуклеинови киселини и полизахариди; известни също смесени Б. - гликопротеини, липопротеини, гликолипиди и др.
Биологични функции Б. Нуклеинова киселина изпълняват генетични функции в клетката. Последователността на мономерните единици (нуклеотиди) в дезоксирибонуклеинова киселина - ДНК (понякога в рибонуклеинова киселина - РНК) определя (под формата генетичен код) последователността на мономерните единици (аминокиселинни остатъци) във всички синтезирани протеини и, т.е. структурата на тялото и протичащите в него биохимични процеси. По време на разделянето на всяка клетка и двете дъщерни клетки получават пълен набор от гени поради предишното самоудвояване (репликация) ДНК молекули. Генетичната информация от ДНК се прехвърля в РНК, синтезирана върху ДНК като върху шаблон (транскрипция). Това т.нар. информационната РНК (i-RNA) служи като матрица за синтез на протеин, който се осъществява върху специални клетъчни органели - рибозоми (излъчване) с участието на транспортна РНК (t-RNA). Биологичните вариации, необходими за еволюцията, възникват на молекулярно ниво чрез промени в ДНК (вж. Мутация).
Протеин изпълняват редица важни функции в клетката. Протеините-ензими осъществяват всички химични реакции на метаболизма в клетката, като ги извършват в необходимата последователност и с необходимата скорост. Протеините на мускулите, микробните биччета, клетъчните восинки и др. Изпълняват съкратителна функция, превръщайки химическата енергия в механична работа и осигурявайки подвижността на тялото като цяло или неговите части. Протеините са основният материал на повечето клетъчни структури (включително в специални видове тъкани) на всички живи организми, мембрани на вируси и фаги. Клетъчните мембрани са липопротеинови мембрани, рибозоми изграден от протеин и РНК и др. Структурната функция на протеините е тясно свързана с регулирането на навлизането на различни вещества в субклетъчните органели (активен йонен транспорт и други) и с ензимна катализа. Протеините изпълняват и регулаторни функции (репресори), "Забранява" или "позволява" проявата на определен ген. При висшите организми има протеини - носители на определени вещества (например хемоглобин - носител на молекулярен кислород) и имунни протеини, които предпазват тялото от попадане на чужди вещества в тялото (вж. Имунитет). Полизахариди изпълнява структурни, резервни и някои други функции. Протеините и нуклеиновите киселини се образуват в живите организми чрез матрични ензими биосинтеза. Сега съществуват и биохимични системи на извънклетъчен синтез на Б. с помощта на ензими, изолирани от клетките. Разработени са методи за химичен синтез на протеини и нуклеинови киселини.
Първична структура на В. Съставът и последователността на мономерните единици на В. определят т.нар. първична структура. Всички нуклеинови киселини са линейни хетерополимери - захарно-фосфатни вериги, към връзките на които са прикрепени странични групи - азотни основи: аденин и тимин (в РНК - урацил), гуанин и цитозин; в някои случаи (главно в t-RNA) страничните групи могат да бъдат представени от други азотни основи. Протеините също са хетерополимери; техните молекули са образувани от една или повече полипептидни вериги, свързани с дисулфидни мостове. Полипептидните вериги включват 20 вида различни мономерни единици - аминокиселинни остатъци. Молекулното тегло на ДНК варира от няколко милиона (при малки вируси и бактериофаги) до сто милиона или повече (при по-големи фаги); Бактериалните клетки съдържат една ДНК молекула с молекулно тегло от няколко милиарда.ДНК на висшите организми също може да има голямо молекулно тегло, но все още не е измерена поради прекъсванията в ДНК молекулите, които се случват по време на тяхното изолиране. Рибозомните РНК имат молекулно тегло от 600 хиляди до 1,1 милиона, информационни (i-РНК) - от стотици хиляди до няколко милиона, транспортни (t-РНК) - около 25 хиляди. Молекулното тегло на протеините варира от 10 хиляди (и по-малко) до милиони; в последния случай обаче обикновено е възможно да се разделят белтъчните частици на субединици, свързани чрез слаби, предимно хидрофобни връзки.
Конформацията, т.е. една или друга пространствена форма на молекулите В., се определя от тяхната първична структура. В зависимост от химическата структура и външните условия молекулата В може да бъде или в една, или в няколко преобладаващи конформации (естествени състояния на В обикновено се срещат в естествени условия: например кълбовидната структура на протеините, двойната спирала на ДНК) или много повече или по-малко вероятни конформации. Протеините се разделят според пространствената си структура на фибриларни (нишковидни) и кълбовидни; протеини-ензими, протеини-носители, имунни и някои други, като правило, имат кълбовидна структура. За редица протеини - хемоглобин, миоглобин, лизозим, рибонуклеаза и др. - тази структура е установена с всички подробности (с определяне на местоположението на всеки атом с помощта на рентгенов структурен анализ). Той се определя от последователността на аминокиселинните остатъци и се формира и поддържа от относително слаби взаимодействия между мономерни звена на полипептидни вериги във водно-солеви разтвор (кулоновски и диполни сили, водородни връзки, хидрофобни взаимодействия), както и дисулфидни връзки. Протеиновата глобула се формира по такъв начин, че повечето от полярните хидрофилни аминокиселинни остатъци са отвън и са в контакт с разтворителя, а по-голямата част от неполярните (хидрофобни) остатъци са вътре и изолирани от взаимодействие с вода. Протеиновите молекули с излишък от неполярни групи, когато някои от тях са на повърхността на глобулата, образуват по-висока, т.нар. кватернерна структура, при която няколко глобули се агрегират, взаимодействайки помежду си главно от неполярни области (фиг. един). Пространствената структура на всеки протеин-ензим е уникална и осигурява разположението в пространството на всички Б. връзки, особено т.нар. активни центрове. В същото време той не е абсолютно твърд и позволява конформационни промени и промени, необходими в процеса на функциониране (при взаимодействие със субстрати, инхибитори и други вещества).