Пролин - биология
безцветно твърдо вещество с аминоподобна миризма [1]
1,35–1,38 g cm −3 (25 ° C) [1]
Разлагане: 220–222 ° C (D- и L-форма) [1]
210 ° C (рацемат)
> 5110 mg kg -1 (плъх, орално) [1]
L-пролин, съкратено Per или , [систематично име: (С.) -Пиролидин-2-карбоксилна киселина] е несъществена протеиногенна хетероциклична вторична α-Аминокиселина и е поради нейната биосинтеза от пиролин-2-карбоксилна киселина (по-точно: (С.) - 3,4-дихидро-2З.-пирол-2-карбоксилна киселина), понякога погрешно наречена Иминокиселина (класификация, която вече е остаряла).
В протеините се среща и в двете цис- както и в транс-обвързана конфигурация. L-пролинът има значително влияние върху сгъването на протеини, тъй като е подобен на глицин поради неговото изобилие цис-Амидната връзка може да прекъсне α-спирали и β-листове. Той може също да формира свои собствени мотиви, които често действат като сигнални последователности за други протеини.
история
Името пролин идва от Емил Фишер и е получено от пиролидин.
биосинтеза
За биосинтеза, включително структурни формули, вижте раздела уеб връзки
L-пролинът се произвежда биохимично от L-глутамат. Това изисква общо една молекула АТФ и две молекули редукционни еквиваленти под формата на NADPH.
L-пролинът е предшественик на L-хидроксипролин, който се образува с участието на витамин С след включването му в колаген и определя неговите механични свойства (дефицитна болест: скорбут). Катализирани от хидроксилаза, пролиловите остатъци се модифицират или върху β, или върху γ атома на тетрахидропироловия пръстен, в зависимост от тяхното положение в протеина.
характеристики
Пролинът присъства главно като „вътрешна сол“ или цвиттерион, чието образуване може да се обясни с факта, че протонът на карбоксилната група мигрира към единичната двойка електрони на азотния атом на аминогрупата.
Цвитерионът не мигрира в електрическото поле, тъй като е незареден като цяло. Строго погледнато, случаят е такъв в изоелектричната точка (определена стойност на pH), при която пролинът има и най-ниската разтворимост във вода.
Тъй като азотният атом на пролина в пептидната група не е свързан с Н атом, не може да се образува водородна връзка. Нарушаване на вторичната структура (изкривяване или кривина) възниква в такива точки на полипептидната верига. [3]
- Странична верига: хидрофобна
- Изоелектрична точка: pH = 6,30 [4]
- обем на ван дер Ваалс: 90 Å 3 [5]
- Разтворимост в липиди: LogP = -1,6 [5]
Функции
L-пролин се използва в човешкото тяло, напр. необходим за образуването на колаген, протеинът, който изгражда съединителната тъкан и костите. Той е известен също като „спирален прекъсвач“ и често се среща при прехода от алфа спирала към друга вторична структура (често случайна намотка). L-пролин се използва като биомаркер в екотоксикологията, напр. Б. за стрес от суша, солен стрес, тъй като той се произвежда все повече от растенията, когато водният баланс е под стрес. Като циклична аминокиселина, L-пролин действа като буфер срещу някои йони, които иначе биха могли да ограничат ензимната активност в цитоплазмата.
Употреба на химикали
Енантиомерно чистият пролин, като елемент от хиралния пул, е изходното вещество за синтеза на спомагателния продукт на Evans, реагента на CBS, реагента на Enders (RAMP/SAMP) и е широко използван катализатор в органокатализата. Литературата за използването на (С.) - или (R.) -Пролинът и неговите производни в стереоселективния синтез е обширен. [6] Производно на L-пролин се използва като хирален селектор в енантиоселективна тънкослойна хроматография [7]. Терапевтично и икономически важно лекарство каптоприл се синтезира от L-пролин.