Най-широко разпространената група от 1tms рецептори в клетките са рецепторни тирозин кинази (rtc)
През 1982 г. за първи път е открит рецептор със специфични за тирозин протеин киназни свойства за епидермален растежен фактор (EGF). EGF е малък протеин (53 аминокиселини), който стимулира пролиферацията на епидермални и някои други клетки. Неговият рецептор е класическият 1TMS рецептор. Състои се от 1200 аминокиселини и голяма гликозилирана извънклетъчна част, която посредничи за свързването на EGF. Когато е прикрепен EGF, се активира вътреклетъчният домейн, който има свойствата на тирозин киназа. Този рецепторен домен катализира трансфера на остатък от фосфорна киселина към тирозинов остатък на самия рецептор и/или към тирозинов остатък на специфичен вътреклетъчен протеин. Както се оказа, рецепторите за много други растежни фактори също притежават свойства на тирозин киназа и имат редица общи структурни и функционални свойства. В тяхната структура има 4 основни домейна
Гликозилиран извънклетъчен лиганд свързващ домен.
Вътреклетъчен домен с активност на тирозин киназа.
Вътреклетъчен регулаторен домейн.
Аминокиселинните последователности на тирозин киназните домейни на RTK са силно консервирани и подобни на сАМР зависимата протеин киназа (PCA)в областите на свързване на АТФ и субстрати. Някои RTK имат инсерции на аминокиселинни последователности в киназни домейни, наречени киназни инсерции. RTK се класифицират в семейства въз основа на структурните характеристики на техните извънклетъчни части: наличие или отсъствие на киназни вложки, богати на цистеин последователности, имуноглобулиноподобни региони, богати на левцин региони и др. Посветен на поне 14 различни семейства PKK.
Няколко рецепторни протеинкинази могат да катализират фосфорилирането на специфични цитозолни протеини. Пример за този вид рецептори е инсулиновият рецептор. Прикрепването на инсулин активира неговия киназен домен, който в допълнение към автофосфорилирането катализира фосфорилирането на тирозиновите остатъци от специален протеин, наречен субстрат на инсулиновия рецептор IRS-1.
Фосфорилираните остатъци на тирозин се свързват със специфични протеинови домейни.
След това фосфотирозините, образувани в протеини под въздействието на рецепторната протеин киназа, служат като място за прикрепване и активиране на множество вътреклетъчни протеини.
Способността да се свързва с фосфорилирани тирозини се дължи на специфични домени в структурата на такива протеини, наречени SH2 и SH3 домейни. За първи път тези домейни биха
дали се открива при изследване на механизмите на туморно развитие (саркоми). Семейството от протоонкогени, изолирани в тези проучвания и притежаващи способността да се свързват с тирозини, се нарича семейство Src. Наричат се хомоложни домейни, открити в други протеиниSH2 и SH3 по аналогия със съответните региони на Src протеини ((S) rc (H) омология домейн2 или 3).