Лектиново почистване с Deflect; 4 кръвни групи; Хранене и диета

Д-р D’Adamo отговаря на въпроси относно храненето и диетата на кръвната група

групи

Въпрос:
Имам проблеми с отслабването и се интересувам да използвам Deflect, за да „изтъркам” всички онези гадни лектини в тялото ми, които се прикрепят към инсулиновите ми рецептори (те вероятно са всички пшенични лектини). Както и да е, прочетох статията ви за Deflect, където описвате, че тя съдържа въглехидрати, които "жертват" и към които се свързват лектините. Въпросът ми сега е .... Как да разберете, че лектинът щастливо върху мастната клетка може да бъде предизвикан да се прикрепи към "жертва" въглехидрати? Защо предпочита повече "жертвата" въглехидрати повече от мастната ми клетка?

Отговор:
За да разберем отговора на този въпрос, трябва да разберем как се свързва лектинът. Лектините се свързват обратимо или необратимо с въглехидратите. Това зависи от характеристиките на специфичните захари и вида на остатъците от аминокиселините, които са свързани със захарта в клетъчните стени. Малки промени в структурата, като заместване само на една или две аминокиселини, водят до значителни промени в специфичността и авидността (степента или силата на привличане). Така че, въпреки че захарта е сърцевината на специфичността, „стъблата“ на аминокиселината определят голяма част от специалните свързващи свойства. (1) Някои доказателства също показват, че координацията с метални йони понякога може да играе роля.

Захарта е свързана с лектина главно чрез привличане чрез ковалентни (споделяне на електрони) връзки. Отделните електрони в тези атомни връзки на електрони винаги се движат.

Понякога една област на атомна връзка е по-плътна от друга. Това води до образуването на преходен дипол в молекулата. Преходните диполи могат да създадат дипол в близката молекула чрез улавяне на нейните електрони. Силата на привличане между двата противоположно ориентирани дипола е известна като взаимодействието на Ван-дер-Ваалс. По същество силите на Ван дер Ваалс са склонни да "тласкат" молекулите една към друга, докато формата на съответствие съответства на тяхното "привличане" една към друга.

Така че привличането между лектини и въглехидрати се определя както от формата, така и от заряда.

Един фактор, който влияе върху аглутинацията, е зета потенциалът, който обгражда отрицателно заредената повърхност на клетката. Почти всички частици в контакт с течност придобиват електронен заряд на повърхностите си. Поради голямото количество сиалови киселини върху клетъчната мембрана, зета потенциалът е малко по-неутрален в сравнение с частиците в суспензията, които са малко по-отрицателно заредени. Повечето лектини имат много висок положителен заряд. (3) Следователно, две аминозахари със сходна форма могат да имат две различни нива на лектинова авидност по отношение на техните относителни разлики в заряда.

Ако добавим тези малки структурни разлики в аминокиселинните остатъци между въглехидратите в матрицата на клетъчната мембрана и свободните въглехидрати в суспензия, получаваме необходимата разлика в силите за преодоляване на доста слабите ковалентни връзки и силите на Ван дер Вал.

Колко „гореща“ е тази концепция? Ето резюме от наскоро публикувана статия:

„Следователно е оправдано да се сравняват важни въглехидратни епитопи с пощенския код, за да се гарантира, че те се отнасят до правилния пощенски път и доставка. По отношение на функционалното значение на лектините, моделът на високоафинитетните реагенти в техните въглехидрати доказва признаването на областите на приложение и предлага перспективата за привлекателен източник на нови лекарства. Неговите приложения вероятно ще включват използването му като селективен детерминант за клетъчен тип за целенасочено доставяне на лекарства и като бариера в антиадхезионната терапия по време на инфекции и възпалителни заболявания. "(2)

Макар и напълно независими, две други причини могат да оправдаят използването на аминозахари в терапиите за управление на теглото:

  • Те свързват хранителните мазнини. (4)
  • Те увеличават производството на "анти-мастния" хормон лептин. (5) * Лептинът действа върху рецепторите в хипоталамуса на мозъка, където инхибира приема на храна, като противодейства на ефектите на невропептид Y (мощен хранителен стимулант, секретиран от клетките в червата и хипоталамуса).

1. Sharon N, Lis H. Свързани статии Лектини - протеини със сладък зъб: функции при разпознаване на клетките. Есета Biochem. 1995; 30: 59-75. Преглед.

2. Rudiger H, Siebert HC, Solis D, Jimenez-Barbero J, Romero A, von der Lieth CW, Diaz-Marino T, Gabius HJ. Медицинска химия, основана на захарния код: основи на лектинологията и експериментални стратегии с лектини като мишени. Curr Med Chem.2000 април; 7 (4): 389-416. Преглед.

3. Monsigny M, Roche AC, Sene C, Maget-Dana R, Delmotte F. Взаимодействия между захар и лектин: как аглутининът от пшеничен зародиш свързва сиалогикоконюгатите? Eur J Biochem 1980 февруари; 104 (1): 147-5

4. Han LK, Kimura Y, Okuda H. Намаляване на съхранението на мазнини по време на лечение с хитин-хитозан при мишки, хранени с диета с високо съдържание на мазнини Int J Obes Relat Metab Disord 1999 февруари; 23 (2): 174-9

5. McClain DA, Alexander T, Cooksey RC, Considine RV. Хексозамините стимулират производството на лептин при трансгенни мишки. Ендокринология 2000 юни; 141 (6): 1999-200