1. Общ преглед на картите за биохимия
Биохимия> 1. Обща биохимия> Flashcards
Кое от следните твърдения не се отнася за ензима химотрипсин?
а. Химотрипсин катализира хидролизата на пептидни връзки от С-крайната страна на по-големите хидрофобни аминокиселини.
б. Химотрипсинът е протеаза.
° С. Каталитичният механизъм на химотрипсина включва каталитична триада, състояща се от аспартат, хистидин и серинов остатък.
д. Каталитичният механизъм на химотрипсина включва образуването на ковалентен ацил-ензимен междинен продукт.
д. Каталитичният механизъм на химотрипсина включва хемкофактор, който взаимодейства с остатъка от хистдин в активното място.
Каталитичният механизъм на химотрипсина включва хемкофактор, който взаимодейства с остатъка от хистдин в активното място.
Реакцията има стойност ΔG при специални условия
Коя е най-близката стойност до pH на цитозола в жива човешка клетка?
Кои от следните вторични структури е най-вероятно да бъдат открити в трансмембранната част на протеин?
а. Алфа спирала, която се състои изключително от хидрофобни остатъци.
б. Амфипатична алфа спирала.
д. Отворен антипаралелен бета лист.
д. Отворена паралелна бета листовка.
Алфа спирала, която се състои изключително от хидрофобни остатъци.
Кой от следните отговори най-добре описва отговора на киназата?
Кое ензимно свойство се описва с кинетичния параметър k_cat/K_m?
Коя от следните модификации включва ковалентно свързване на протеин (за разлика от малките молекули)?
Кое от изброеното допринася най-много за термодинамичното стабилизиране на естественото протеиново състояние?
а. Алфа-спирални диполни взаимодействия
д. Електростатични взаимодействия
д. Хидрофобни взаимодействия
Кое протеиново свойство влияе предимно на относителната подвижност на различни протеини по време на електрофорезата в полиакриламиден гел на SDS?
Каква информация обикновено може да се използва за най-добра оценка на функцията на протеин?
Кое от следните твърдения не се отнася за алостерия?
а. Алостеричните ефекти включват и антикооперативност.
б. Алостеричните ензими, които имат кооперативен ефект, показват сигмоидална зависимост между скоростта на реакцията и концентрацията на субстрата.
° С. Алостеричните ензими обикновено не показват кинетика на Michalis-Menten.
д. Алостеричните ензими обикновено показват много по-висока каталитична ефективност от неалостеричните ензими.
д. Алостеричните регулатори могат да бъдат хомотропни или хетеротропни.
Алостеричните ензими обикновено показват много по-висока каталитична ефективност от неалостеричните ензими.
Кое от следните твърдения за ензимите е погрешно?
а. Както протеините, така и нуклеиновите киселини могат да функционират като биологични ензими.
б. Ензимите могат да бъдат специфични за стереохимията на техните субстрати и продукти.
° С. Ензимите имат каталитичен живот от около 100-200 реакции на ензимна молекула.
д. Ензимите намаляват енергията на активиране на реакцията чрез стабилизиране на междинното съединение в преходно състояние.
д. Ензимите, които ускоряват скоростта на реакцията на пряката реакция, също увеличават скоростта на реакция на обратната реакция.
Ензимите имат каталитичен живот от около 100-200 реакции на ензимна молекула.
Кое от следните твърдения най-добре описва ензимен механизъм, който съдържа множество субстрати?
а. В механизма за пинг-понг образуването на продукти се съпровожда от ензимно инактивиране.
б. С механизма за пинг-понг винаги се освобождават един или повече продукти, преди всички субстрати да се свържат с ензима.
° С. В последователен механизъм продуктите се освобождават от ензима в произволен ред.
д. Последователният механизъм обикновено включва временна модификация на ензима.
д. При последователен механизъм субстратите обикновено се свързват с ензима във фиксиран ред.
С механизма за пинг-понг винаги се освобождават един или повече продукти, преди всички субстрати да се свържат с ензима.
Свързването на лиганд с протеина X влияе на свойствата на свързване на друго място на свързване на X. Това е пример за кое от следните явления?
а. Алостерична регулация
° С. Неконкурентно инхибиране
д. Индуцирано прилягане
д. Стабилизиране на преходното състояние
Кои аминокиселини имат незаредена странична верига при физиологични условия?
A и B взаимодействат с Kd = 10 -8 M
A и C взаимодействат с Kd = 10 -7 sts.
Какво казва това за A, B и C.?
а. Концентрацията на С е по-висока от тази на В.
б. Афинитетът между A и B е по-висок от този между A и C.
° С. Изоелектричната точка на B е по-висока от тази на C.
д. Молекулното тегло на С е по-високо от това на В.
д. Скоростта на асоцииране на A и B е по-висока от тази на A и C.
Афинитетът между A и B е по-висок от този между A и C.