Структура на аргинин - Наръчник на химика 21
Химия и химическа технология
На всички етапи от изчислението, когато анализирахме късите и дългите раздели на Последователността, се ръководехме изключително от енергията (вътремолекулни взаимодействия на несвързани с валентност атоми. Всеки път, разглеждайки голям брой варианти, ние също постоянно се опитвахме да намерим и подберем за последващо изчисление такива структури, при които максималният брой взаимно съгласувани контакти помежду си между страничните вериги, елементите на основната верига и между първата и втората.В тази връзка резултатите от теоретичен анализ относно конформационните състояния на интерес представляват страничните вериги на полярните аминокиселинни остатъци. По този начин изчислението показва, че страничните вериги на четири аргининови остатъка, т.е. на всички, които присъстват в последователността на секретина, са ориентирани в пространствените структури с най-ниска енергия на молекулата към външната С други думи, те автоматично заемат позициите, най-благоприятни от гледна точка на междумолекулните взаимодействия на хормона с вода, което не се взема предвид беше включен в изчислението. В същото време тези позиции не осигуряват образуването на ефективни дисперсионни вътремолекулни взаимодействия на страничните вериги на Arg остатъци, което, изглежда, показва незадоволителна структура от гледна точка. взети предвид при изчисляването на вътремолекулни взаимодействия. В действителност, очевидното противоречие тук и констатираните конформации (Secretin са оптимални по отношение на всички видове взаимодействия. [c.383]
Друг много специфичен тип протеин-протеиново взаимодействие е представен чрез инхибиране на трипсин от малък протеинов инхибитор от говежди панкреас. Последният протеин се състои от 58 аминокиселинни остатъка, образувайки много компактна структура, съдържаща три дисулфидни връзки. Поради тази компактност, протеинът не е много чувствителен към протеолитична атака. Страничният радикал Lys-15 обаче е напълно изложен и представлява мястото на взаимодействие с трипсин, както и неговото инхибиране. Обичайният каталитичен механизъм на действие на сериновите протеинази, представител на които е трипсинът, включва образуването на нековалентен комплекс, последвано от ацилиране на ензима Ser-195 от карбонилната група на лизин или аргинин и освобождаването на първата продукт на реакцията. Завършва процеса на деацилиране на ацилния ензим. [c.563]
Както може да се види, структурата на грамицидин 8 съдържа 2 орнитинови (Orn) остатъка, производни на аминокиселината аргинин и 2 остатъка от неестествени В-изомери на фенилаланин. Стрелките посочват посоката на синтез от KH, -групи към COOH-групи на всеки остатък и поради цикличността грамицидин 8 няма край. [в.77]
Абсолютната специфичност на действието е способността на ензима да катализира превръщането само на един субстрат. Всички промени (модификации) в структурата на субстрата го правят недостъпен за действието на ензима. Примери за такива ензими са аргиназата, която естествено разгражда аргинин (в тялото), уреаза, която катализира разграждането на уреята и т.н. [c.142]
Трипсинът хидролизира пептидни връзки, образувани от основни аминокиселини, т.е. връзки, включващи остатъци от лизин и аргинин. Пептидните връзки на Lys-Pro и Arg-Pro са устойчиви на хидролиза. Някои други пептидни връзки, например, в структурата, също имат частична резистентност към хидролиза на трипсин. . Лиз-Лиз-Н. Lys-Lys връзка или връзки в пептиди Arg-Arg, Arg-Liz и Lys-Arg. Натрупването на основни аминокиселини в определени области на пептида определя неговата частична устойчивост на хидролиза. Същото важи и за пептидните връзки Liz-Glu и Arg-Glu. [c.35]
Пълната последователност на сегмент 7 (М) РНК от два щама, A/PR/8/34 (H1N1) [2, 122] и A/Udom/72 (H3N2) 157], както и частични последователности от редица бяха определени щамове [35]. След първия кодон AUG в плюс-веригата се кодира протеин от 252 остатъка, хидрофобен и богат на аргинин. Структурите на триптичните пептиди от пречистения протеин М на щама PR8 [35] бяха в добро съгласие с тези, очаквани от аминокиселинната последователност, предсказана от генната последователност. [c.153]
L-изолевцинът се заменя с L-фенилаланин и l-левцинът се заменя или с L-лизин (в свински вазопресин), или с l-аргинин (в говежди вазопресин). Първичната структура на говежди инсулин, който съдържа 51 аминокиселинни остатъка, е показана по-долу. Краят на пептидната верига, съдържаща крайната аминогрупа, е изобразен със символа H- (например H-Gly- в схемата означава H2N H2O-), а краят, съдържащ карбоксилната киселина, е означен OH (-Ala- OH означава —NH H (CH3) CO2H). [c.299]
Има пет основни типа хистонови молекули. Четири от тях - нуклеозомни хистони H2A, H2B, H3 и H4 - са относително малки протеини с Mg = 10 000-15 000. Те са много богати на положително заредени аминокиселини лизин и аргинин и са сходни по структура. По-голямата част от положително заредените аминокиселини е концентрирана в β-крайните области и в. в по-малка степен в С-крайните региони, докато централната част е богата на хидрофобни остатъци. Заредените краища на молекулата са в неподредена конформация, докато средата е организирана главно в а-спиралата и има кълбовидна конформация (фиг. 121). [c.235]
ВАЗОПРЕСИН (антидиуретичен хормон, адиуретин), пептиди на gop ui. Първична структура при повечето бозайници, включително хората (т.нар. Аргинин-В) 1 - HjN - [c.91]
Тъй като частичните заряди върху полярните атоми на страничните групи (лизин, аргинин, глутаминова и аспарагинова киселини) обикновено са няколко пъти по-високи от атомите на основната верига [101, електростатичните контакти между тях трябва да допринесат значително за стабилизацията на белтъчната конформация. Изследването на атомно-атомни взаимодействия в α-спирални протеини с известна пространствена структура ни позволява да заключим, че в протеиновата структура има значителен брой (9) електростатични контакти. Приносът на един хидрофобен контакт дава енергийна печалба от l/o.s kcal/mol и на един електростатичен контакт до 4 kcal/mol. В тази връзка извършената адализа потвърждава необходимостта да се вземе предвид този тип взаимодействие при изчисляване на енергията на определени протеинови конформации. [c.141]