Протеинови намотки - Наръчник на химика 21
Химия и химическа технология
Протеиновата верига придобива изключителна стабилност, сгъвайки се в дясната а-спирала (фиг. 21-17). В такава структура аминокиселинните остатъци са насочени навън от оста на спиралата и C = 0 групите от един завой на спиралата са свързани с H - N групите от следващия завой чрез водородни връзки. Водородните връзки се образуват между силно електроотрицателни атоми, като P или O, и водородни атоми с малък локален излишък на положителен заряд. Такива връзки са главно от електростатичен произход и зависят от способността на два атома да се сближават. Малките О и Р атоми са способни да образуват такива връзки; по-големите О атоми обикновено не могат да образуват водородни връзки. В протеините водородните връзки играят много важна роля; те възникват между кислородния атом на карбонилната група и водородния атом на аминогрупата, принадлежаща към полипептидната верига. Както се вижда от фиг. 21-13, частично двойно свързаната природа на пептидната връзка C - N не само осигурява плоскостта на пептидната единица, но и прави кислородния атом донякъде отрицателен, а азотният атом с водородния атом, прикрепен към него, донякъде положителен. Това създава благоприятни условия за образуването на водородни връзки. [c.316]
Фигура: 21-17. a-Helix, вид сгъване на протеинова верига, открит както във фибриларните, така и в глобуларните протеини. -Спиралата е предсказана от L. Pauling и R. Corey въз основа на експерименти върху моделната конструкция на протеини, като се вземат предвид дължините на връзките и ъглите на връзката, получени в резултат на рентгенови структурни изследвания на отделни аминокиселини и полимери на две или три аминокиселини. Впоследствие тази структура е открита в протеините на косата и вълната, кератина на кожата и глобуларните протеини като миоглобин и хемоглобин. [c.316]
В протеина на косата и вълната, както и в други кератини, а-спиралите са многократно усукани помежду си в многожилни шнурове, които образуват нишки, видими за окото. Копринените протеинови вериги са разтегнати до пълната им дължина (а не навити) и са свързани с паралелни вериги чрез водородни връзки, за да образуват листове, показани на фиг. 21-2, а. В глобуларните протеини веригите не са напълно удължени или напълно навити в а-спирала, за да има молекула компактна структура, тя трябва да бъде правилно деформирана. В молекулата на миоглобина (вж. Фиг. 20-25) 153 аминокиселини от протеиновата верига са сгънати в осем завъртания на а-спиралата (обозначени с буквите AH на фигурата), които от своя страна са сгънати, така че резултатът е компактна молекула. Намотките E и P образуват джоб, в който се намира хемогрупата, и молекулата на кислорода може да се свърже с железния атом на този хем. По подобен начин е изградена молекулата на хемоглобина, която се състои от четири миоглобинови единици (вж. Фиг. 20-26). Малкият протеин цитохром с (виж фиг. 20-23) има по-малко място за завоите на а-спиралата. 103-те аминокиселини на този протеин са навити около неговата хем група като пашкул, оставяйки достъп до него само на едно място. По-големите ензими, като трипсин (223 аминокиселини) и карбоксипептидаза (307 аминокиселини), имат региони в центъра на молекулата, където протеиновата верига създава поредица от зигзагове, образувайки няколко паралелни нишки, държани заедно от водородни връзки, точно както в молекула коприна. [c.317]
Протеините са полимери на аминокиселини. Фибриларните протеини са основният структурен материал на косата, кожата, ноктите, мускулите и сухожилията. В тези структури протеиновите вериги са навити в многоверижни нишки или свързани помежду си чрез водородни връзки в листове. Кълбовидните протеини включват ензими, молекули носители и антитела. При протеините от този тип веригите могат да приемат формата на спирали или листове, но след това тези структури многократно се сгъват, сгъвайки се в компактни, изолирани молекули. [c.338]
Структурното образуване в протеиновите влакна (фиброин, кератин) протича по същия начин, както в целулозните влакна. A-спиралата е равновесната конформация на кератиновите макромолекули. Наличието на цистин определя появата на химични връзки между полимерните вериги на кератин - дисулфидни (цистин) връзки. Три макромолекули кератин са свързани в сноп (протофибрила), а протофибрилите - в микрофибрила и др. Наличието на зони с различна плътност на опаковане на различни етапи на супрамолекулната организация определя структурните различия на вълнените влакна. [c.156]