Глицин - биология
Разлагане: 232–236 ° C [1]
Глицин, съкратено Гли или G, (също Глициния или Гликола, според систематичната химическа номенклатура аминооцетна киселина или аминоетанова киселина), е най-малката и проста α-Аминокиселина. Той принадлежи към групата на хидрофилните аминокиселини и е единствената протеиногенна (или образуваща протеини) аминокиселина, която не е хирална и следователно не е оптически активна.
Глицинът не е от съществено значение, така че може да се произвежда от самия човешки организъм и е важен компонент на почти всички протеини и важен възел в метаболизма.
Името произлиза от сладкия вкус на чист глицин (гръцки γλυκύς: сладък).
синтез
Аминонитрилът (по-точно: а-аминоацетонитрил), образуван в реакцията на формалдехид, циановодород и амоняк (синтез на Strecker), дава глицин по време на хидролиза:
Тази реакция е от особено значение поради хипотезата, че изходните материали са могли да се образуват от така наречената първична атмосфера, която е заобикаляла Земята преди около 4 милиарда години. Той имаше газова обвивка, вероятно от водород (H2), хелий (He) и в по-малка степен метан (CH4), амоняк (NH3) и някои други благородни газове.
Химически глицинът може да се получи и от монохлороцетна киселина и амоняк:
По-голямата част от глицина в тялото се абсорбира чрез храната, но може да бъде направен и от серин.
характеристики
Глицинът присъства главно като "вътрешна сол" или цвиттерион, чието образуване може да се обясни с факта, че протонът на киселата карбоксилна група мигрира към единичната двойка електрони на азотния атом на основната аминогрупа:
Цвитерионът не мигрира в електрическото поле, тъй като е незареден като цяло. Строго погледнато, случаят е такъв в изоелектричната точка (при определена стойност на рН, тук 5,97 [5]), при която глицинът има и най-ниската си разтворимост във вода.
- обем на ван дер Ваалс: 48
- Степен на хидрофобност: -0,4
Свободният глицин има сладък вкус, като прагът на откриване е от 25 до 35 mmol/L. [6]
Поява
Следващите примери дават общ преглед на съдържанието на глицин и всеки се отнася до 100 g храна; също е даден процентът на глицин спрямо общия протеин: [7]
| Свинско, сурово | 20,95 g | 0 0 944 mg | 0 4,5% |
| Филе от пилешки гърди, сурово | 21,23 g | 0 0 940 mg | 0 4,4% |
| Сьомга, сурова | 20,42 g | 0 0 960 mg | 0 4,7% |
| Желатинов прах, неподсладен | 85,60 g | 19049 mg | 22,3% |
| Пилешко яйце | 12,57 g | 0 0 432 mg | 0 3,4% |
| Краве мляко, 3,7% мазнини | 0 3.28 g | 0 0 0 69 mg | 0 2,1% |
| Орехови ядки | 15,23 g | 0 0 816 mg | 0 5.4% |
| Тиквени семена | 30,23 g | 0 1843 mg | 0 6,1% |
| Пълнозърнесто брашно | 13,70 g | 0 0 552 mg | 0 4.0% |
| Пълнозърнесто царевично брашно | 0 6,93 g | 0 0 284 mg | 0 4.1% |
| Ориз, белен | 0 7,94 g | 0 0 391 mg | 0 4,9% |
| Соя, сушена | 36,49 g | 0 1880 mg | 0 5,2% |
| Грах, сушен | 24,55 g | 0 1092 mg | 0 4,4% |
Всички тези храни съдържат почти изключително химически свързан глицин като протеинов компонент, но не и свободен глицин.
През 2009 г. глицинът беше открит в кометния прах на Wild 2. [8] [9]
Функции
метаболизъм
Превръщането на серин в глицин служи не само за генериране на глицин, но и за превръщане на тетрахидрофолиевата киселина в N 5 -N 10-метилен тетрахидрофолиева киселина (TH4), която се изисква, наред с други неща, за синтеза на тиминови нуклеотиди (компонент на ДНК).
Обратно, глицинът може да се използва за синтезиране на серин чрез абсорбиране на СН3 от TH4, който след това е на разположение за синтез на протеини, като основно вещество на холин или като пируват.
Глицинът често се изисква и за синтеза на други компоненти на генетичния материал (пурини).
Използва се също за биосинтеза на хем (кислородна връзка в кръвта), креатин (запас от енергия в мускула) или глутатион:
Глицин + сукцинил-КоА → 5-аминолевулинова киселина → синтез на порфирин за изграждане на хем.
Глицин + гуанодинова група (от аргинин) → гуанидиноацетат, които след това могат да преминат в синтез на креатинин.
Глицин + Glu-Cys пептидна връзка → глутатионна киселина
Като страничен продукт от глицин може да се образува и токсична оксалова киселина.
Като така наречена глюкогенна или глюкопластична аминокиселина, глицинът може да се превърне в глюкоза чрез пируват по време на метаболизма.
Протеинов компонент
Поради малкия си размер, глицинът за предпочитане се включва в полипептиди в пространствено ограничени позиции (протеиновата вторична структура).
Особено често се среща в колагена, най-често срещаният протеин в животинските организми. Тук той съставлява една трета от всички аминокиселини, тъй като позволява на колагена да се навие, за да образува своята тройна спирална структура поради малкия си размер.
Нервна система
Глицинът действа в централната нервна система чрез глициновия рецептор като инхибиторен невротрансмитер, т.е. като инхибиращо сигнално вещество. Ефектът се осъществява чрез отваряне на лиганд-контролирани хлоридни канали и по този начин води до инхибиторен постсинаптичен потенциал (IPSP), който намалява активността на нервната клетка надолу по веригата.
От друга страна, при NMDA рецептора, освен основния агонист глутамат, той има стимулиращ ефект върху специално място за свързване на глицин.
Освобождаващи глицин нервни клетки (глицинергични неврони) се срещат главно в мозъчния ствол и гръбначния мозък [10], като в последния те инхибират така наречените двигателни неврони на предния рог, което води до намаляване на мускулната активност на мускулите, инервирани от клетките.
Стрихнинът, антагонист на глициновия рецептор, и тетанусният токсин, който инхибира освобождаването на глицин, намаляват ефекта на глицина. Премахването на инхибицията увеличава мускулната активност. Това може да доведе до животозастрашаващи крампи.
използване
Глицинът се добавя към храните като подобрител на вкуса.
Глицинът и натриевата му сол са хранителна добавка номер едно в ЕС Е 640 По принцип одобрени за храни без ограничения за максимално количество, отрицателните ефекти върху здравето не са известни.
Глицинът също е компонент на инфузионните разтвори за парентерално хранене. [11]