Амилази - Биология
Колко горещо е твърде горещо за живота дълбоко под дъното на океана?
Антибиотици от бактерии
Клетъчна миграция: новооткрита функция на известен протеин
Молекулярен компас за подравняване на клетките
Какво кара листата да стареят през есента
Демокрацията на лешоядите токачки
Околната среда на Ekembo: Хората също живееха в открити пейзажи
| Генетика | Земеделие, горско стопанство и животновъдство
Сортът пшеница е създаден чрез кръстосване на диви треви
Колко горещо е твърде горещо за живота дълбоко под дъното на океана?
Амилази
Амилази (от гръцки амилон = царевично нишесте) са ензими, които се срещат в повечето живи същества и разграждат там полизахаридите. В наши дни α-амилазата се произвежда и чрез генно инженерство. [1] Ефектът им е, че те разграждат и разграждат полизахариди (например нишесте) в гликозидните връзки. Амилазата (тогава все още диастаза) е открита през 1833 г. от френския химик Анселме Пайен в разтвор на малц. Диастазата е първият ензим, който е открит.
Амилазата се класифицира като хидролаза (ензим, който се разгражда хидролитично) или като гликозидаза (ензим, който разгражда полизахариди).
Специфичност на ефекта
- α-амилазата (EC3.2.1.1) разцепва α (1-4) -гликозидната връзка на амилозата. Това създава декстрини и от тях малтоза, глюкоза и разклонени олигозахариди. При хората има пет изоформи на α-амилаза, чиито гени са свързани AMY1A, AMY1B, AMY1C (и трите се наричат слюнна амилаза) и AMY2A като AMY2B (и двете панкреатични амилази) са посочени.
- β-амилазата (EC3.2.1.2) разделя едната молекула на малтозата след другата от края на веригата. Следователно тя може да работи по-добре, тъй като повече а-амилаза вече е създала повече краища на веригата. Тази амилаза се намира в бактериите и растенията.
- γ-амилазата (EC3.2.1.3) разделя едната β-D-глюкоза след другата от края на веригата. Появата им е ограничена до гъби. Човешката малтаза глюкоамилаза в червата катализира подобна реакция, но не е амилаза.
- Изоамилазите (EC3.2.1.68) се срещат само в растенията и бактериите и разделят 1,6-гликозидните клонове на гликогена и амилопектина, подобно на гликогеновия ензим.
Ефект в растителното царство
Амилазите се образуват в зърнените култури и плодовете по време на процеса на узряване. Там те превръщат нишестето в захар - това позволява на зърнените култури да покълнат и плодовете да станат по-сладки. Те са необходими за превръщането на неразтворимия във вода нишесте за „съхранение на въглехидрати“ обратно във водоразтворими единични и двойни захари (т.е. монозахариди и дизахариди). Само в тази форма разсадът може да ги абсорбира и по този начин да изгради нови клетки.
Ефект на а-амилазите в човешкото тяло
Α-амилазите се произвеждат в панкреаса (панкреатична амилаза) и в слюнчените жлези на устната кухина (слюнчена амилаза). Откриването на амилаза от яйчниците и белите дробове също рядко играе роля в диагностиката на рака. По-голямата част от ензима се освобождава в храносмилателния тракт. Погълнатите с храната въглехидрати могат да бъдат използвани от организма. Само малка част попада в кръвта.
Стойността на рН и температурата са оптимални
Както всички ензими, амилазите действат само в определен диапазон на рН (от рН 3,5 до рН 9). Оптималната активност зависи от произхода на амилазите: Амилазите, получени от гъбични култури, имат своя оптимум при рН 5.7, докато животинските амилази и амилазите, получени от бактериални култури, имат най-висока активност в неутралния до алкалния диапазон. [2] Те денатурират в (силно) кисела среда, така че не работят, ако има силно отделяне на стомашна киселина (за денатурация на протеини) в стомаха. Плодовите киселини също могат да инхибират ензимите. Оптималната температура за амилазите е около 45 ° C. [2]
Симптоми на заболяването
Повишената активност на амилазата в човешката кръв може да се измери в:
- Заушка (паротит, сб.: Козе петър), вирусно възпаление на слюнчените жлези
- остър панкреатит, дължащ се на увреждане на клетките, произвеждащи амилаза
- хроничен панкреатит
- Дренажни нарушения на жлъчните пътища (холестаза)
- Бъбречна недостатъчност, поради намалена екскреция
Измерването на стойността на амилазата е лесно да се извърши. Това беше основният тест за панкреатит, но беше частично заменен от измерването на липазната активност, но остава важен параметър за изясняване на оплакванията в горната част на корема. Лабораториите обикновено измерват или нивото на панкреатичната амилаза, или общата амилаза. Ако се измерва само панкреатичната амилаза, повишена стойност поради заболявания на слюнчените жлези не може да бъде открита.
Нормални стойности при хората
Има значителни разлики в зависимост от използвания метод
- серум
- Алфа-амилаза, общо 28-100 U/L
- Алфа-амилаза, панкреас 13-53 U/l
- Алфа-амилаза, слюнчена жлеза Използване в хранителната технология
При варенето на бира се използват естествено срещащите се в зърното ензими. Покълването се стимулира и прекъсва чрез изсушаване (малцуване). В това, което е известно като каширане, амилазите се използват в оптималните стойности на температурата и рН за превръщане на нишестето на зърното във ферментиращи единични и двойни захари, от които дрождите за горно ферментиране и/или дъно за ферментация ферментират алкохол и CO2. Биотехнологично произведените амилази (от бактерии или плесенни култури, особено Aspergillus oryzae) се използват като средства за обработка на брашно, когато брашното има твърде малък капацитет за образуване на газове. Амилазите произвеждат ферментиращи единични и двойни захари, които се превръщат в етанол и въглероден диоксид по време на готвене, като по този начин позволяват на тестото да втаса. Освен това, печените продукти се обработват по-добре след обработката. В случай на ръж, амилазната активност трябва да включва противодейства чрез подкисляване на тестото, за да се осигури способността за печене на този зърнен продукт (вж. закваска).
Употреба в лекарства
Лекарства, които се базират главно на а-амилази, се използват като филмирани таблетки, наред с други неща, за лечение на леки болки в гърлото, при условие че не са придружени от треска.
класификация
Амилазите образуват семейства 13, 14 и 15 в класификацията на гликозидазите според Henrissat. [3]