Валин - биология
Молекулярен компас за подравняване на клетките
Какво кара листата да стареят през есента
Демокрацията на лешоядите токачки
Околната среда на Ekembo: Хората също живееха в открити пейзажи
| Генетика | Земеделие, горско стопанство и животновъдство
Сортът пшеница е създаден чрез кръстосване на диви треви
| Генетика | Земеделие, горско стопанство и животновъдство
Ечемик Pangenom: Важен етап по пътя към стъкларския завод
С намален прием на храна, по-дълъг живот
Методът без животни прогнозира токсичността на наночастиците
Клетъчна миграция: новооткрита функция на известен протеин
Валин
| Заглавието на тази статия е двусмислено. Допълнителни значения са изброени под валин (многозначност). |
Валин, съкратено Вал или V, в естествената си L-форма е основен протеиногенен α-Аминокиселина, която се намира в малки количества във всички основни протеини. Името на веществото произлиза от лат. валидус за силни и здрави. Валинът е изолиран за първи път от казеин, млечен протеин, през 1901 г. от Херман Емил Фишер. Структурно валинът се получава от изовалерианова киселина чрез заместване на атома на водород с амино група (-NH2).
В тази статия информацията за физиологията се отнася само до L-валин [Синоним: (С.) -Валин]. Винаги, когато в тази статия и в научната литература се споменава "валин" без никакво допълнение, това винаги означава L-валин. Рацемичен валин [синоними: DL-валин и (RS) -Valin] има икономическо значение като междинен продукт в химическата промишленост. Енантиомерно чист D-валин [Синоним: (R.) -Valin] се произвежда предимно от DL-валин и е от практическо значение при производството на циклоспорин. Рацемизацията на L-аминокиселини може да се използва за датиране на аминокиселини - определяне на възрастта за изкопаеми костни материали. [5]
При алкохолна ферментация дрождните ензими ферментират валин, образувайки изобутанол, компонент на фузеловото масло (аминокиселинна ферментация). Гроздето, събрано късно, има значително по-високо съдържание на аминокиселини, включително валин.
хранене
Тъй като човешкият организъм не може да произвежда валин, зависи от снабдяването му с храна. Следващите примери за съдържанието на протеиногенно обвързан валин се отнасят до 100 g храна; също е даден процентът на общия протеин. [6]
| Говеждо, сурово | 21,26 g | 1055 mg | 5,0% |
| Филе от пилешки гърди, сурово | 23.09 g | 1145 mg | 5,0% |
| Сьомга, сурова | 20,42 g | 1107 mg | 5,4% |
| Пилешко яйце | 12,58 g | 0 859 mg | 6,8% |
| Краве мляко, 3,7% мазнини | 0 3.28 g | 0 220 mg | 6,7% |
| Орехови ядки | 15,23 g | 0 753 mg | 4,9% |
| Пълнозърнесто брашно | 13,70 g | 0 618 mg | 4,5% |
| Пълнозърнесто царевично брашно | 0 6,93 g | 0 351 mg | 5,1% |
| Ориз, белен | 0 7,94 g | 0 466 mg | 5,9% |
| Грах, сушен | 24,55 g | 1159 mg | 4,7% |
Всички тези храни съдържат почти изключително химически свързан L-валин като протеинов компонент, но не и свободен L-валин.
Оценките на дневната нужда за здрави възрастни варират в зависимост от използвания метод от 10 до 29 mg валин на килограм телесно тегло. [7]
Биохимично значение
Валинът се изисква като градивен елемент за биосинтеза на протеини, но може да се използва и за генериране на енергия при богата на протеини диета или в случай на мобилизиране на собствените протеинови резерви на организма. Например, подобно на другите две аминокиселини с разклонена въглеродна верига, левцин и изолевцин, валинът се използва за подхранване на мускулите. Това играе роля при продължително усилие или във фази на глад, когато тялото трябва да се върне обратно към собствените си резерви. Разграждането на валин осигурява пропионил-КоА, който след превръщането му в сукцинил-КоА помага за попълване на цикъла на лимонената киселина. [8-ми]
Представяне и извличане
Приготвянето на валин може да се извърши чрез синтеза на Strecker. Изходният продукт е изобутанал (изобутиралдехид):
Синтезът на Strecker произвежда DL-валин. За да се раздели рацематът, DL-валинът се ацетилира върху азотния атом. DL, формирана по този начин-н-Ацетилваллинът се подлага на ензимна разделителна способност. Ензимът L-ацетилаза хидролизира амидната връзка в L енантиоселективно-н-Ацетилваллин до оцетна киселина и L-валин, докато D-н-Ацетилваллин остава непроменен.
L-валин може да се получи и директно чрез ферментация, процес, използван в биотехнологиите. Изходните материали зависят от използваните бактериални култури. Толкова необходими Bacillus lactofermentum глюкоза, Б. flavum Оцетна киселина и Corneybacterium acetoacephilum Етанолът като източник на въглерод на скелето. За да се увеличи добивът и да се предотврати образуването на нежелани продукти, това са предимно специално отглеждани (генетично манипулирани или селектирани) култури.
характеристики
Валин има липофилна странична верига. Коефициентът на разпределение октанол-вода е -2,26 (log KOW). [9] Изоелектричната точка е 5,96 [10], обемът на ван дер Ваалс е 105. Валинът присъства главно като „вътрешна сол“ или цвиттерион, чието образуване може да се обясни с факта, че протонът е Карбокси групата мигрира към самотната двойка електрони на азотния атом на аминогрупата.
Цвитерионът не мигрира в електрическото поле, тъй като е незареден като цяло. Строго погледнато, случаят е такъв в изоелектричната точка (при определена стойност на pH), при която валинът има и най-ниската разтворимост във вода.
използване
Като предшественик (завършен градивен елемент на молекулата на продукта), валинът може да увеличи добива на пеницилинообразуващи култури.
Той е компонент на енергийни напитки и инфузионни разтвори за парентерално хранене. [11]
Като изходен материал за целевото производство на енантиомерно чисти вещества (С.) -Valin има практическо значение в химията. [12] [13]