Протеини в природата
Функция на протеините в организма. Наличието на пептидни групи в протеинова молекула, структурата на протеинова молекула. Синтез на протеини, които се използват за увеличаване на протеиновата маса на тялото. Колагенова полипептидна верига, клетъчна цитоплазма, вътреклетъчни процеси на движение.
Изпратете вашата добра работа в базата знания е проста. Използвайте формуляра по-долу
Студенти, аспиранти, млади учени, използващи базата от знания в своето обучение и работа, ще ви бъдат много благодарни.
публикувано на http://www.allbest.ru/
Протеините са най-важната съставка на организмите. Те се съдържат в протоплазмата и ядрото на всички растителни и животински клетки и са основните носители на живота. Там, където няма протеинови вещества, няма живот. Според Ф. Енгелс „животът е начин на съществуване на протеинови тела.“ Молекулното тегло на протеините се изразява в десетки и стотици хиляди, а при някои протеини достига няколко милиона.
Функциите на протеините в организма са разнообразни. Протеините служат като пластмасов материал, от който са изградени поддържащите, мускулните и покривните тъкани. С помощта на протеини в организма се транспортират вещества, например доставяне на кислород от белите дробове до тъканите и елиминиране на получения въглероден окис (IV). Протеините-ензими катализират множество химични реакции в организма. Хормоните (сред тях има вещества с протеиново естество) осигуряват координираната работа на органите. Под формата на антитела, произведени от тялото, протеините предпазват от инфекция.
В тялото има хиляди различни протеинови вещества и всеки протеин изпълнява строго определена функция. За всяка химична реакция, която се случва в тялото, има отделен протеинов катализатор (ензим), който определя такова разнообразие от функции на протеините и тяхната специална роля в жизнените процеси?
Основна информация за състава и структурата на протеините е получена от изследването на тяхната хидролиза. Установено е, че в резултат на хидролизата на който и да е протеин се получава смес от аминокиселини и най-често срещаните са двадесет аминокиселини.
Лесно е да се види, че структурата на аминокиселините, изграждащи протеини, може да се изрази чрез общата структурна формула: NH Радикалът може да съдържа отворени вериги, цикли и различни функционални групи. Както виждаме, молекулите на горните аминокиселини съдържат групи атоми в радикала: -SH, -OH, -COOH, -NH2 и дори бензенов пръстен. Как аминокиселините образуват протеинова молекула?
Още през 80-те години на миналия век руският биохимик А.Я. Данилевски посочи наличието на пептидни групи в протеинова молекула. В началото на ХХ век. Германският учен Е. Фишер излага полипептидна теория, според която протеиновите молекули са дълги вериги от аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни (амидни) връзки. Синтезът на полипептид може да бъде опростен, както следва. Полипептидната теория за структурата на протеините е общоприета. Тъй като естествените протеини са съединения с високо молекулно тегло, аминокиселинните остатъци се повтарят многократно в техните полипептидни вериги. освен това всеки отделен протеин има своя строга последователност от аминокиселинни единици.
Точно както разнообразни думи се образуват от определен брой букви на азбуката, така и почти неограничен брой протеини могат да се образуват от набор от двадесет аминокиселини.
Последователността на редуване на различни аминокиселинни единици в полипептидна верига се нарича първична структура на протеинова молекула. Пространствената конфигурация, която приема полипептидната верига, се нарича вторична структура на протеина (фиг. 2). Тази структура се запазва поради многобройните водородни връзки между -CO- и -NH- групите, разположени на съседни завои на спиралата.
Третичната структура се поддържа от взаимодействието между функционалните групи на радикалите на полипептидната верига. Например, когато карбоксилните и аминогрупите се приближават една към друга, може да се образува солен мост, карбоксилната група с хидроксила образува естер мост, сярните атоми образуват дисулфидни мостове (-SS-) и др. Третична структура под формата на определена пространствена конфигурация с издатини и вдлъбнатини, обърнати навън функционални групи определя специфичната активност на протеиновата молекула.
Поради наличието на различни функционални групи, протеинът не може да бъде отнесен към нито един от познатите ни класове органични съединения. Той съчетава характеристики от различни класове и в тяхната комбинация те придават напълно ново качество. Протеинът е най-висшата форма на развитие на органични вещества.
Притежавайки такава сложна структура, протеините естествено имат много разнообразни свойства. Някои протеини, например протеинът на пилешко яйце, се разтварят във вода, образувайки колоидни разтвори, други в разредени разтвори на сол. Някои протеини са напълно неразтворими. Наличието на групи -COOH и -NH2 в протеиновите молекули (в радикалите на аминокиселинните единици) прави протеините амфотерни.
Вече знаем важното свойство на протеините да се подлагат на хидролиза. Хидролизата се извършва с действието на ензими или чрез нагряване на протеина с киселинен или алкален разтвор. Под въздействието на редица фактори (нагряване, радиация, дори силно разклащане), конфигурацията на белтъчната молекула - нейната вторична и третична структура - може да бъде нарушена. Този процес се нарича денатурация на протеини. Същността му се състои в разрушаването на водородните връзки, солта и други мостове, които поддържат вторичната и третичната структура на молекулата, в резултат на което тя губи специфичната си пространствена форма, става дезориентирана (ориз) и губи биологичния си ефект. Денатурацията на протеини възниква, когато яйцата се варят, храната се готви и т.н. Силното нагряване причинява не само денатурация на протеините, но и тяхното разлагане с отделянето на летливи продукти.