Пепсин - биология
Колко горещо е твърде горещо за живота дълбоко под дъното на океана?
Антибиотици от бактерии
Клетъчна миграция: новооткрита функция на известен протеин
Молекулярен компас за подравняване на клетките
Какво кара листата да стареят през есента
Демокрацията на лешоядите токачки
Околната среда на Ekembo: Хората също живееха в открити пейзажи
| Генетика | Земеделие, горско стопанство и животновъдство
Сортът пшеница е създаден чрез кръстосване на диви треви
Колко горещо е твърде горещо за живота дълбоко под дъното на океана?
пепсин
пепсин (от гръцки πέψις пепсис, "Храносмилане") е храносмилателен ензим, така наречената пептидаза, която се образува в основните клетки на стомашния фундус на гръбначните животни и по този начин и на хората. Той е отговорен за разграждането на протеините, погълнати с храната. Като съставка в храната се казва, че подпомага храносмилането.
история
Пепсинът е открит като първият животински ензим през 1836 г. от германския физиолог Теодор Шван. За първи път е представен в чиста кристална форма през 1930 г. от Джон Хауърд Нортроп, американски химик. През 1898 г. Калеб Брадъм от Ню Берн (Северна Каролина) нарече безалкохолната напитка „Pepsi Cola“ на името на най-важните съставки екстракт от пепсин и коланус. [1] [2] [3]
характеристики
Пепсинът е кисела ендопептидаза с молекулна маса 36 000 Далтона. Това е фосфопротеин с дължина 327 аминокиселини. Образува се под действието на солна киселина в стомаха от неактивен предшественик, пепсиноген. Разцепването се извършва без действието на друг ензим (автопротеолиза).
Два аспартата (аспарагинова киселина) се намират в активния център като функционални аминокиселини. Това катализира разделянето на протеините във високомолекулни, водоразтворими пептони. Пепсинът се разцепва за предпочитане в N-края на фенилаланин, най-често срещаният модел е P/-/-/FL + -/R/L/-, така че поведението на катализа е специфично за последователността. [4]
Пепсинът има най-висока активност при стойност на рН между 1,5 и 3. Над рН 6 ензимът е необратимо инактивиран. Температурите до 60 ° C не могат да нарушат неговата функция, както и по-високите концентрации на урея и гуанидин. В лиофилизирано състояние пепсинът може да се съхранява няколко месеца при 4 ° C.
използване
Пепсинът работи добре за изучаване на дисулфидно свързване в други протеини. Тъй като разцепването се извършва при ниски стойности на рН, рискът от реакции на дисулфиден обмен е нисък. Търговската форма на пепсин е предимно пепсин от стомаха на прасето.