Моноензими, изоензими, мултиензими, ензими, олигоензими
Изозими
Изозими Са изофункционални протеини. Те катализират една и съща реакция, но се различават по някои функционални свойства поради разликите в:
- кинетика на ензимните реакции;
- стабилност и др.
Изозимите са молекулни форми на ензим; разликите в аминокиселинния състав се дължат на генетични фактори.
Примери за изоензими: глюкокиназа и хексокиназа.
+ADP
Хексокиназата може да фосфорилира всеки шестчленен цикъл, хексокиназата - само превръщането на глюкозата. След ядене на храна, богата на глюкоза, глюкокиназата започва да действа. Хексокиназата е стационарен ензим. Той катализира разграждането на глюкозата при ниски концентрации, постъпващи в тялото. Различават се по локализация (глюкокиназа - в черния дроб, хексокиназа - в мускулите и черния дроб), физиологична стойност, константа на Майкъл.
Ако ензимът е олигомерен протеин, тогава изоформите могат да се получат от различни комбинации от протомери. Например, лактат дехидрогеназата се състои от 4 субединици. H - сърдечни субединици, M - мускул. Може да има 5 комбинации от тези субединици и следователно 5 изоензима: HHHN (LDH1 - в сърдечния мускул), HHNM (LDH2), HHMM (LDH3), HMMM (LDG4), MMMM (LDH5 - в черния дроб и мускулите ). [фиг. тези 4 букви в кръгове.
Изозимите трябва да се различават от множество форми на ензими. Множество форми на ензими - това са ензими, които се модифицират след синтеза им, например фосфорилаза А и В.
Мулти-ензим комплексите са супрамолекулни образувания, които включват няколко ензима и коензими. Те катализират последователните стъпки на единична реакция на трансформация на субстрата. Пример за мултиензими са реакциите на окислително декарбоксилиране на а-кетокиселини (пируват и а-кетоглутарат) под въздействието на пируват дехидрогеназа и а-кетоглутарат дехидрогеназа. Например, пируватдехидрогеназният комплекс включва 3 ензима и използва 5 коензима
Биологичното значение на мултиензимните комплекси се крие във факта, че поради тяхното съществуване се улеснява прехвърлянето на реагенти между отделни ензими и коензими, което ускорява хода на реакциите. Мултиензимните комплекси обикновено се образуват върху мембраните чрез самосглобяване.
Проензими, или проензими, зимогени, ензими - функционално неактивни предшественици на ензими, които претърпяват една или друга трансформация (обикновено разцепване чрез специфични ендо- или екзопептидази или хидролиза), в резултат на което се образува каталитично активен продукт - ензим. Те принадлежат към групата на протеиназите (серин, тиол, киселини). Синтезът на зимогени се извършва върху рибозомите на ендоплазмения ретикулум от специални секреторни клетки под формата на зимогенни гранули, които след завършване на процеса мигрират към клетъчната повърхност и след това се секретират в околната среда. След като достигнат мястото на действие, те се превръщат в активни форми на ензими. Те включват пепсиноген, чиято активна форма е пепсин (основният протеолитичен ензим на стомашния сок), трипсиноген - трипсин, химотрипсиноген - химотрипсин, прокарбоксипептидази - карбоксипептидази (панкреатични ензими) и др. системни фактори.
Химичната природа на ензимите. Еднокомпонентни (мономерни) и двукомпонентни (олиголимерни) ензими. По химическа природа съществуват мономерни (еднокомпонентни) ензими, състоящи се само от протеиновата част и олигомерни (двукомпонентни), съдържащи, заедно с протеиновата част (апоензим) и непротеинова част (кофактор). Ролята на кофактор може да бъде: коензими, свободно свързани с протеиновата част, и протезни групи, здраво свързани с протеина. Кофакторът може да бъде представен от коензимни форми на водоразтворими витамини (B1, B2, B3, B5, B6, B12, H) и много двувалентни метали (Mg2, Mn2, Ca2). Отличителна черта на двукомпонентните ензими е, че нито кофакторът поотделно, нито самият апоензим имат каталитична активност, а само в комплекс, образувайки холоензим.