Биология на миозина

Колко горещо е твърде горещо за живота дълбоко под дъното на океана?

Антибиотици от бактерии

Клетъчна миграция: новооткрита функция на известен протеин

Молекулярен компас за подравняване на клетките

Какво кара листата да стареят през есента

Демокрацията на лешоядите токачки

Околната среда на Ekembo: Хората също живееха в открити пейзажи

| Генетика | Земеделие, горско стопанство и животновъдство

Сортът пшеница е създаден чрез кръстосване на диви треви

Колко горещо е твърде горещо за живота дълбоко под дъното на океана?

Миозин

Тази статия или следващият раздел не са адекватно снабдени с подкрепящи документи (напр. Индивидуални доказателства). Следователно въпросните данни вероятно скоро ще бъдат премахнати. Моля, помогнете на Wikipedia, като проучите информацията и добавите добри доказателства. Повече подробности могат да бъдат дадени на страницата за разговори или в историята на версиите. И накрая, моля, премахнете този предупредителен знак.

Миозин се отнася до семейство моторни протеини в еукариотни клетки. Като основен компонент в мускулите, миозинът участва и в превръщането на химическата енергия в сила и движение. Освен това, в сътрудничество с други двигателни протеини като кинезин и динеин, е от съществено значение за вътреклетъчния транспорт на биологични товари като Б. участващи биомакромолекули, везикули и клетъчни органели. За разлика от кинезина и динеина, миозинът се движи по актиновите нишки. Други клетъчни функции включват движението и адхезията на клетките, наред с други.

Класове по миозин

Първо, миозинът е идентифициран като двигателен протеин от мускулни влакна (част от саркомера, свиваемите участъци на миофибрилите (мускулни фибрили)), при което сноп от миофибрили образува мускулно влакно. По-късно се появяват и други членове на семейството на протеините, чиято функция все още е до голяма степен неизвестна. За някои от тези нетрадиционни миозини могат да бъдат идентифицирани функциите във вътреклетъчния транспорт на везикули и органели, при ендоцитоза или растеж на клетките.

Според филогенетичните изследвания (виж хомология (биология)) семейството на миозините е разделено на класове и подкласове. Миозинът, открит в мускулните влакна, принадлежи към клас II с някои други немускулни миозини, които също са известни като конвенционални миозини. Всички останали класове са известни като неконвенционални миозини. Откритите за първи път неконвенционални миозини са групирани в клас I. По-новите класове неконвенционални миозини се номерират последователно (III, IV, V,.). Официално бяха посочени 18 класа неконвенционални миозини, като бяха известни поне шест други, все още неназовани класове. Някои разграничения и класификации обаче са под въпрос.

Протеинова структура

Функционалният миозин се състои от няколко аминокиселинни вериги:

тежка верига също
различен брой леки вериги.

Молекулата миозин II се предлага като така наречения димер, който се състои от общо 6 субединици (хексамер):

2 тежки вериги
4 леки вериги

Тежка верига (Тежка верига)

Общото за тежките вериги на всички миозини е консервираният домен на главата, който съчетава каталитичните свойства на АТФазата и поради това се нарича още двигателен домен.

Това е последвано от областта на шията, която има различен брой свързващи домейни за леки вериги (Лек верижен свързващ домейн, LCBD). Пример за това е мотивът IQ (консенсусна последователност: IQXXXRXXXXR), към който протеинът калмодулин може да се свърже в своята функция като лека верига. Броят на LCBD варира в зависимост от класа. Ако се образуват и спираловидни структури, има възможност за димеризация, така че да възникнат двуглави миозини.

Следващият регион също е специфичен за класа и показва най-големи разлики между различните класове. Този регион често съдържа различни домейни на протеиново взаимодействие, към които може да се прикачи товарът, който трябва да се транспортира. Известно е също, че конвенционалните миозини имат тенденцията на опашната област на тези димерни молекули да образуват нишки. Така се образуват миозиновите влакна, които са част от саркомера. За немускулните миозини се приема, че специфичността на транспортера се определя чрез домейните в областта на опашката.

Лека верига (Лека верига)

Леките вериги са по-малки аминокиселинни вериги, които се свързват със значително по-голямата тежка верига. Съответното свързване се случва специално за свързващи домейни за леки вериги (LCBD).

Съществуват различни леки вериги, чиято функция е от една страна чисто структурна (съществена лека верига), от друга страна регулира дейността на двигателния домейн (регулаторна лека верига).

По-специално трябва да се обърне внимание на регулирането на мускулната активност от йони Ca 2+, което се осъществява чрез регулаторната лека верига.

Движението на миозина в кръстосания мостов цикъл

Примерът, описан тук, показва движението на миозина с помощта на конвенционален миозин II в мускулите, при който актиновите и миозиновите нишки се бутат един в друг. Процесът с нетрадиционните миозини е по същество същият, с изключение на това, че тук миозинов димер с неговия товар „се скита“ по актинова нишка. Една глава на миозина се свързва последователно, така че да се придвижва „един крак наведнъж“. Движението е насочено, тъй като миозинът може да се движи само в една посока върху актиновата нишка. Обикновено миозинът преминава към плюс края на актиновата нишка. Миозин VI, който се движи в обратна посока, досега беше изключение. Различните неконвенционални класове миозин поемат движението в двете посоки върху актина, за разлика от кинезина и динеина върху микротубулите.

Двигателната активност се описва от така наречения кръстосан мостов цикъл. Двигателният домейн е под ъгъл срещу опашната област. При липса на АТФ той се свързва плътно с актиновите нишки. Свързването на АТФ го кара да се отдели от актиновата нишка. След това ъгълът на наклона на домейна на двигателя се променя на около 90 ° (конформация на хода преди захранването). След хидролиза на АТР до ADP + P, миозинът отново се свързва с актиновата нишка. След като P и ADP бъдат освободени, има силен ход, сгъващ се гръб на ъгъла на наклон до 50 ° (конформация на хода след захранването). Тъй като миозинът отново е здраво свързан с актиновата нишка, се извършва насочено движение. В мускула, преминаването през кръстосания мостов цикъл няколко пъти кара миозиновите нишки и актиновите нишки да се плъзгат една в друга; възниква мускулна контракция.

Фаза 1 - Миозинът (жълт) се свързва с актин (розов). Това е възможно чрез конформационната конверсия на тропомиозина, който по този начин освобождава местата за свързване на актина за миозина. Тази конформационна промяна на тропомиозина се предизвиква от свързването на Ca 2+ йони с тропонин. Посоченият ъгъл е около 90 °.

Фаза 2 - Миозиновите глави (жълти) разделят АТФ на ADP и фосфат и изпълняват силовия си удар в процеса. Свързаният актин се измества по посока на силовия удар. Посоченият ъгъл е около 50 °.

Фаза 3 - Миозиновите глави (жълти) се отделят от актина (розови) с абсорбция на АТФ.

Фаза 4 - Миозин (жълт) в покой. Актин (розов).

Осигуряване на енергия

Доставката на АТФ в мускула обикновено е достатъчна за пет до шест секунди непрекъснато упражнение. Тогава креатин фосфатът (достатъчно е още около десет секунди) и накрая глюкозата (гроздова захар) се метаболизират от мускулите.